Published July 11, 2016 | Version v1
Publication Open

Focal adhesion kinase is required for actin polymerization and remodeling of the cytoskeleton during sperm capacitation

  • 1. Instituto Politécnico Nacional
  • 2. Universidad Autónoma Metropolitana
  • 3. Benito Juárez Autonomous University of Oaxaca
  • 4. University of Zulia
  • 5. Universidad Nacional Autónoma de México

Description

Several focal adhesion proteins are known to cooperate with integrins to link the extracellular matrix to the actin cytoskeleton; as a result, many intracellular signaling pathways are activated and several focal adhesion complexes are formed. However, how these proteins function in mammalian spermatozoa remains unknown. We confirm the presence of focal adhesion proteins in guinea pig spermatozoa, and we explore their role during capacitation and the acrosome reaction, and their relationship with the actin cytoskeleton. Our results suggest the presence of a focal adhesion complex formed by β1-integrin, focal adhesion kinase (FAK), paxillin, vinculin, talin, and α-actinin in the acrosomal region. Inhibition of FAK during capacitation affected the protein tyrosine phosphorylation associated with capacitation that occurs within the first few minutes of capacitation, which caused the acrosome reaction to become increasingly Ca(2+) dependent and inhibited the polymerization of actin. The integration of vinculin and talin into the complex, and the activation of FAK and paxillin during capacitation, suggests that the complex assembles at this time. We identify that vinculin and α-actinin increase their interaction with F-actin while it remodels during capacitation, and that during capacitation focal adhesion complexes are structured. FAK contributes to acrosome integrity, likely by regulating the polymerization and the remodeling of the actin cytoskeleton.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

من المعروف أن العديد من بروتينات الالتصاق البؤري تتعاون مع التكاملات لربط المصفوفة خارج الخلية بالهيكل الخلوي للأكتين ؛ ونتيجة لذلك، يتم تنشيط العديد من مسارات الإشارات داخل الخلايا ويتم تشكيل العديد من مجمعات الالتصاق البؤري. ومع ذلك، لا تزال كيفية عمل هذه البروتينات في الحيوانات المنوية الثديية غير معروفة. نؤكد وجود بروتينات الالتصاق البؤري في الحيوانات المنوية لخنزير غينيا، ونستكشف دورها أثناء السعة والتفاعل الجسيم الطرفي، وعلاقتها بالهيكل الخلوي للأكتين. تشير نتائجنا إلى وجود مركب التصاق بؤري يتكون من بيتا 1 - إنتغرين، وكيناز التصاق بؤري (FAK)، وباكسيلين، وفينكولين، وتالين، وأكتينين ألفا في منطقة الجسيم الطرفي. أثر تثبيط FAK أثناء السعة على فسفرة التيروزين البروتينية المرتبطة بالسعة التي تحدث خلال الدقائق القليلة الأولى من السعة، مما تسبب في اعتماد تفاعل الجسيم الطرفي بشكل متزايد على Ca(2+) وتثبيط بلمرة الأكتين. يشير دمج الفينكولين والتالين في المجمع، وتفعيل FAK والباكسيلين أثناء السعة، إلى أن المجمع يتجمع في هذا الوقت. نحدد أن الفينكولين والأكتينين ألفا يزيدان من تفاعلهما مع F - actin أثناء إعادة تشكيله أثناء السعة، وأنه أثناء السعة يتم تنظيم مجمعات الالتصاق البؤري. تساهم FAK في سلامة الجسيم الطرفي، على الأرجح من خلال تنظيم البلمرة وإعادة تشكيل الهيكل الخلوي للأكتين.

Translated Description (French)

Plusieurs protéines d'adhésion focale sont connues pour coopérer avec les intégrines pour lier la matrice extracellulaire au cytosquelette d'actine ; en conséquence, de nombreuses voies de signalisation intracellulaires sont activées et plusieurs complexes d'adhésion focale sont formés. Cependant, le fonctionnement de ces protéines dans les spermatozoïdes de mammifères reste inconnu. Nous confirmons la présence de protéines d'adhésion focale dans les spermatozoïdes de cobaye, et nous explorons leur rôle lors de la capacitation et de la réaction acrosomique, ainsi que leur relation avec le cytosquelette d'actine. Nos résultats suggèrent la présence d'un complexe d'adhésion focale formé par la β1-intégrine, la kinase d'adhésion focale (FAK), la paxilline, la vinculine, la taline et l'α-actinine dans la région acrosomale. L'inhibition de la FAK pendant la capacitation a affecté la phosphorylation de la tyrosine protéique associée à la capacitation qui se produit dans les premières minutes de la capacitation, ce qui a entraîné une dépendance croissante de la réaction de l'acrosome à l'égard du Ca(2+) et a inhibé la polymérisation de l'actine. L'intégration de la vinculine et de la taline dans le complexe, et l'activation de la FAK et de la paxilline pendant la capacitation, suggèrent que le complexe s'assemble à ce moment-là. Nous identifions que la vinculine et l'α-actinine augmentent leur interaction avec la F-actine pendant qu'elle remodèle pendant la capacitation, et que pendant la capacitation, les complexes d'adhésion focale sont structurés. FAK contribue à l'intégrité des acrosomes, probablement en régulant la polymérisation et le remodelage du cytosquelette d'actine.

Translated Description (Spanish)

Se sabe que varias proteínas de adhesión focal cooperan con integrinas para unir la matriz extracelular al citoesqueleto de actina; como resultado, se activan muchas vías de señalización intracelular y se forman varios complejos de adhesión focal. Sin embargo, se desconoce cómo funcionan estas proteínas en los espermatozoides de mamíferos. Confirmamos la presencia de proteínas de adhesión focal en espermatozoides de cobaya, y exploramos su papel durante la capacitación y la reacción del acrosoma, y su relación con el citoesqueleto de actina. Nuestros resultados sugieren la presencia de un complejo de adhesión focal formado por β1-integrina, quinasa de adhesión focal (FAK), paxilina, vinculina, talina y α-actinina en la región acrosómica. La inhibición de FAK durante la capacitación afectó la fosforilación de la proteína tirosina asociada con la capacitación que ocurre dentro de los primeros minutos de la capacitación, lo que provocó que la reacción del acrosoma se volviera cada vez más dependiente de Ca(2+) e inhibiera la polimerización de la actina. La integración de vinculina y talina en el complejo, y la activación de FAK y paxilina durante la capacitación, sugiere que el complejo se ensambla en este momento. Identificamos que la vinculina y la α-actinina aumentan su interacción con la F-actina mientras se remodela durante la capacitación, y que durante la capacitación se estructuran los complejos de adhesión focal. FAK contribuye a la integridad del acrosoma, probablemente mediante la regulación de la polimerización y la remodelación del citoesqueleto de actina.

Files

1189.full.pdf.pdf

Files (93 Bytes)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:b0d506893d4802090edf1644f5f082cd
93 Bytes
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
كيناز الالتصاق البؤري مطلوب لبلمرة الأكتين وإعادة تشكيل الهيكل الخلوي أثناء تكثيف الحيوانات المنوية
Translated title (French)
La kinase d'adhésion focale est nécessaire pour la polymérisation de l'actine et le remodelage du cytosquelette pendant la capacitation des spermatozoïdes
Translated title (Spanish)
La quinasa de adhesión focal es necesaria para la polimerización de actina y la remodelación del citoesqueleto durante la capacitación de los espermatozoides

Identifiers

Other
https://openalex.org/W2463125629
DOI
10.1242/bio.017558

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Mexico

References

  • https://openalex.org/W1548411246
  • https://openalex.org/W1594227124
  • https://openalex.org/W1922120593
  • https://openalex.org/W1949197459
  • https://openalex.org/W1968238097
  • https://openalex.org/W1976629263
  • https://openalex.org/W1987341205
  • https://openalex.org/W1990410325
  • https://openalex.org/W1997314907
  • https://openalex.org/W2010424848
  • https://openalex.org/W2010510015
  • https://openalex.org/W2014263697
  • https://openalex.org/W2015505667
  • https://openalex.org/W2015793268
  • https://openalex.org/W2016439379
  • https://openalex.org/W2018289835
  • https://openalex.org/W2020537548
  • https://openalex.org/W2021705436
  • https://openalex.org/W2039584708
  • https://openalex.org/W2039948972
  • https://openalex.org/W2040232241
  • https://openalex.org/W2044895919
  • https://openalex.org/W2045617300
  • https://openalex.org/W2053004387
  • https://openalex.org/W2058717038
  • https://openalex.org/W2061396625
  • https://openalex.org/W2062086261
  • https://openalex.org/W2066503404
  • https://openalex.org/W2070607055
  • https://openalex.org/W2072363751
  • https://openalex.org/W2075148921
  • https://openalex.org/W2085767196
  • https://openalex.org/W2088059603
  • https://openalex.org/W2090449219
  • https://openalex.org/W2095581618
  • https://openalex.org/W2095906506
  • https://openalex.org/W2096783395
  • https://openalex.org/W2100034068
  • https://openalex.org/W2100837269
  • https://openalex.org/W2101108802
  • https://openalex.org/W2102663947
  • https://openalex.org/W2105505566
  • https://openalex.org/W2107609844
  • https://openalex.org/W2109137926
  • https://openalex.org/W2112418598
  • https://openalex.org/W2114975607
  • https://openalex.org/W2120622581
  • https://openalex.org/W2123747140
  • https://openalex.org/W2128635872
  • https://openalex.org/W2130720291
  • https://openalex.org/W2133098842
  • https://openalex.org/W2133231582
  • https://openalex.org/W2134873228
  • https://openalex.org/W2134928968
  • https://openalex.org/W2138362890
  • https://openalex.org/W2142676152
  • https://openalex.org/W2147310459
  • https://openalex.org/W2147437660
  • https://openalex.org/W2149873896
  • https://openalex.org/W2158769524
  • https://openalex.org/W2163523304
  • https://openalex.org/W2167034990
  • https://openalex.org/W2167158605
  • https://openalex.org/W2169724852
  • https://openalex.org/W2170115048
  • https://openalex.org/W2324814611
  • https://openalex.org/W2394964740
  • https://openalex.org/W3081487045
  • https://openalex.org/W4293247451
  • https://openalex.org/W847766988