Published June 1, 2021 | Version v1
Publication Open

Structural properties of native and conjugated black soldier fly (Hermetia illucens) larvae protein via Maillard reaction and classification by SIMCA

Creators

  • 1. Cape Peninsula University of Technology
  • 2. Experimental Medicine and Biology Institute
  • 3. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
  • 4. University of Buenos Aires

Description

Black soldier fly (Hermetia illucens) has received considerable interest as an alternative protein source. Aqueous solutions of black soldier fly larvae (BSFL) protein and glucose (2:1 w.w−1, pH 9) were heated at 50, 70 and 90 °C, for 2–10 h at 2 h intervals, respectively. The zeta-potential (ζ) of BSFL-Glu conjugates heat-treated at 70 °C ranged from -10.25 to -25.25 mV while the native BSFL protein ranged from -12.84 to -16.70 mV. The ζ-potential analysis revealed that the glycation reaction modified the surface charge density of the BSFL protein as a function of reaction time and temperature. In addition, an increase in thermal stability of the BSFL-Glu conjugates was observed by means of Thermo-gravimetric analysis (TGA) and differential scanning calorimetry (DSC). Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR) analysis indicated that the most apparent structural changes in the BSFL protein were in the amide I and amide II region. Well-separated clusters permitting differentiation between native BSFL and BSFL-Glu conjugates were observed by using principal component analysis (PCA) on FT-IR spectra. At 50, 70 and 90 °C the first two principal components (PC1 and PC2) showed an accumulated total variance of 91, 96 and 95%, respectively. A classification efficiency of 91% was obtained when using soft independent modelling of class analogy (SIMCA). Infrared spectroscopy combined with SIMCA is a powerful tool to monitor the formation of edible insect protein–sugar conjugates by Maillard reaction. As a result, combining FT-IR spectroscopy with multivariate techniques (PCA and SIMCA) exhibited a strong potential to differentiate between native and glycated protein samples from black soldier fly larvae.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

حظيت ذبابة الجندي الأسود (Hermetia illucens) باهتمام كبير كمصدر بديل للبروتين. تم تسخين المحاليل المائية ليرقات ذباب الجندي الأسود (BSFL) والجلوكوز (2:1 ww −1، pH 9) عند 50 و 70 و 90 درجة مئوية، لمدة 2–10 ساعة على فترات 2 ساعة، على التوالي. تراوح جهد زيتا من BSFL - Glu المعالج حراريًا عند 70 درجة مئوية من -10.25 إلى -25.25 مللي فولط بينما تراوح بروتين BSFL الأصلي من -12.84 إلى -16.70 مللي فولط. كشف تحليل الجهد أن تفاعل الغليكاشن عدل كثافة الشحنة السطحية لبروتين BSFL كدالة لوقت التفاعل ودرجة الحرارة. بالإضافة إلى ذلك، لوحظت زيادة في الاستقرار الحراري لمقارنات BSFL - Glu عن طريق التحليل الحراري للجاذبية (TGA) وقياس السعرات الحرارية للمسح التفاضلي (DSC). أشار تحليل مطيافية فورييه لتحويل الأشعة تحت الحمراء (FT - IR) إلى أن التغييرات الهيكلية الأكثر وضوحًا في بروتين BSFL كانت في منطقة أميد I وأميد II. لوحظت مجموعات مفصولة جيدًا تسمح بالتمييز بين مترافقات BSFL و BSFL - Glu الأصلية باستخدام تحليل المكون الرئيسي (PCA) على أطياف FT - IR. عند 50 و 70 و 90 درجة مئوية، أظهر المكونان الرئيسيان الأولان (PC1 و PC2) تباينًا إجماليًا متراكمًا بنسبة 91 و 96 و 95 ٪ على التوالي. تم الحصول على كفاءة تصنيف بنسبة 91 ٪ عند استخدام النمذجة المستقلة الناعمة للقياس الطبقي (SIMCA). يعد التحليل الطيفي بالأشعة تحت الحمراء جنبًا إلى جنب مع SIMCA أداة قوية لمراقبة تكوين البروتينات والسكر للحشرات الصالحة للأكل من خلال تفاعل مايلارد. ونتيجة لذلك، أظهر الجمع بين التحليل الطيفي FT - IR والتقنيات متعددة المتغيرات (PCA و SIMCA) إمكانات قوية للتمييز بين عينات البروتين الأصلية والسكرية من يرقات ذبابة الجندي الأسود.

Translated Description (French)

La mouche soldat noire (Hermetia illucens) a suscité un intérêt considérable en tant que source alternative de protéines. Des solutions aqueuses de protéines de larves de mouches soldats noires (BSFL) et de glucose (2:1 w.w−1, pH 9) ont été chauffées à 50, 70 et 90 °C, pendant 2–10 h à des intervalles de 2 h, respectivement. Le potentiel zêta (ζ) des conjugués BSFL-Glu traités thermiquement à 70 °C variait de -10,25 à -25,25 mV tandis que la protéine BSFL native variait de -12,84 à -16,70 mV. L'analyse du potentiel ζ a révélé que la réaction de glycation modifiait la densité de charge superficielle de la protéine BSFL en fonction du temps de réaction et de la température. De plus, une augmentation de la stabilité thermique des conjugués BSFL-Glu a été observée au moyen de l'analyse thermo-gravimétrique (TGA) et de la calorimétrie différentielle à balayage (DSC). L'analyse par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FT-IR) a indiqué que les changements structurels les plus apparents dans la protéine BSFL se situaient dans les régions amide I et amide II. Des amas bien séparés permettant la différenciation entre les conjugués natifs BSFL et BSFL-Glu ont été observés en utilisant l'analyse en composantes principales (ACP) sur des spectres FT-IR. À 50, 70 et 90 °C, les deux premières composantes principales (PC1 et PC2) ont montré une variance totale cumulée de 91, 96 et 95 %, respectivement. Une efficacité de classification de 91 % a été obtenue en utilisant la modélisation indépendante douce de l'analogie de classe (SIMCA). La spectroscopie infrarouge combinée à SIMCA est un outil puissant pour surveiller la formation de conjugués protéines-sucre d'insectes comestibles par réaction de Maillard. En conséquence, la combinaison de la spectroscopie FT-IR avec des techniques multivariées (PCA et SIMCA) a montré un fort potentiel pour différencier les échantillons de protéines natives et glyquées des larves de mouches soldats noires.

Translated Description (Spanish)

La mosca soldado negra (Hermetia illucens) ha recibido un interés considerable como fuente alternativa de proteínas. Se calentaron soluciones acuosas de proteína de larva de mosca soldado negra (BSFL) y glucosa (2:1 w.w−1, pH 9) a 50, 70 y 90 °C, durante 2–10 h a intervalos de 2 h, respectivamente. El potencial zeta (ζ) de los conjugados BSFL-Glu tratados térmicamente a 70 °C varió de -10,25 a -25,25 mV, mientras que la proteína BSFL nativa varió de -12,84 a -16,70 mV. El análisis de potencial ζ reveló que la reacción de glicación modificó la densidad de carga superficial de la proteína BSFL en función del tiempo de reacción y la temperatura. Además, se observó un aumento de la estabilidad térmica de los conjugados BSFL-Glu mediante análisis termogravimétrico (TGA) y calorimetría diferencial de barrido (DSC). El análisis de espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier (FT-IR) indicó que los cambios estructurales más aparentes en la proteína BSFL estaban en la región de amida I y amida II. Se observaron grupos bien separados que permiten la diferenciación entre los conjugados BSFL y BSFL-Glu nativos mediante el uso de análisis de componentes principales (PCA) en espectros FT-IR. A 50, 70 y 90 °C los dos primeros componentes principales (PC1 y PC2) mostraron una varianza total acumulada de 91, 96 y 95%, respectivamente. Se obtuvo una eficiencia de clasificación del 91% cuando se utilizó el modelado independiente suave de analogía de clase (SIMCA). La espectroscopía infrarroja combinada con SIMCA es una poderosa herramienta para monitorear la formación de conjugados de proteína y azúcar de insectos comestibles mediante la reacción de Maillard. Como resultado, la combinación de espectroscopia FT-IR con técnicas multivariadas (PCA y SIMCA) mostró un fuerte potencial para diferenciar entre muestras de proteínas nativas y glicosiladas de larvas de mosca soldado negra.

Files

pdf.pdf

Files (16.0 kB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:9f0bcde5effebe7ca31e6827d1b98a45
16.0 kB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
الخصائص الهيكلية لذبابة الجندي الأسود الأصلية والمترافقة (Hermetia illucens) بروتين اليرقات عبر تفاعل Maillard وتصنيفه بواسطة SIMCA
Translated title (French)
Propriétés structurales de la protéine larvaire native et conjuguée de la mouche noire du soldat (Hermetia illucens) par réaction de Maillard et classification par SIMCA
Translated title (Spanish)
Propiedades estructurales de la proteína de larvas de mosca soldado negra (Hermetia illucens) nativa y conjugada a través de la reacción de Maillard y clasificación por SIMCA

Identifiers

Other
https://openalex.org/W3169078996
DOI
10.1016/j.heliyon.2021.e07242

Is supplement to
https://openalex.org/W4235086897 (Other)
https://openalex.org/W4205488340 (Other)
https://openalex.org/W3140808305 (Other)
https://openalex.org/W2950731080 (Other)
https://openalex.org/W2768035861 (Other)
https://openalex.org/W2736158664 (Other)
https://openalex.org/W2256986088 (Other)
https://openalex.org/W2213732414 (Other)
https://openalex.org/W2148560049 (Other)
https://openalex.org/W2040761073 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Argentina

References

  • https://openalex.org/W1730252720
  • https://openalex.org/W1896524503
  • https://openalex.org/W1981999528
  • https://openalex.org/W2020734315
  • https://openalex.org/W2032709024
  • https://openalex.org/W2040186504
  • https://openalex.org/W2041648136
  • https://openalex.org/W2073213512
  • https://openalex.org/W2103458628
  • https://openalex.org/W2332926147
  • https://openalex.org/W2522657642
  • https://openalex.org/W2539555273
  • https://openalex.org/W2559792495
  • https://openalex.org/W2754231741
  • https://openalex.org/W2766943327
  • https://openalex.org/W2782123282
  • https://openalex.org/W2886545073
  • https://openalex.org/W2886661875
  • https://openalex.org/W2888848469
  • https://openalex.org/W2914537664
  • https://openalex.org/W2974575182
  • https://openalex.org/W2982992962
  • https://openalex.org/W2986801651
  • https://openalex.org/W3006028077
  • https://openalex.org/W3157505073