Published June 16, 2023 | Version v1
Publication Open

Changes in glycosylated proteins in colostrum and mature milk and their implication

Creators

  • 1. Beijing Technology and Business University
  • 2. Institute of Food Science and Technology
  • 3. Beijing Health Vocational College

Description

Glycosylation is one of the essential post-translational modifications that influences the function of milk proteins.In the present study, 998 proteins and 764 glycosylated sites from 402 glycoproteins were identified in human milk by TMT labeling proteomics. Compared to human milk proteins, the glycoproteins were mainly enriched in cell adhesion, proteolysis, and defense/immune process.The abundance of 353 glycosylated sites and their 179 parent proteins was quantified. After normalization to their parent protein's abundance, 78 glycosylated sites in 56 glycoproteins and 10 glycosylated sites in 10 glycoproteins were significantly higher in colostrum and mature milk, respectively. These changed glycoproteins were mainly related to host defense. Intriguingly, one glycosylated site (Asp144) in IgA and two glycosylated sites (Asp38 and Asp1079) in tenascin are significantly upregulated even though their protein abundance was downregulated during lactation.This study helps us figure out the critical glycosylated sites in proteins that might influence their biological function in an unbiased way.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

يعد الارتباط بالجليكوزيل أحد التعديلات الأساسية بعد الترجمة التي تؤثر على وظيفة بروتينات الحليب. في هذه الدراسة، تم تحديد 998 بروتينًا و 764 موقعًا جليكوزيلاتيًا من 402 بروتينًا سكريًا في حليب الإنسان من خلال بروتيوميات وضع العلامات TMT. مقارنة ببروتينات الحليب البشري، تم إثراء البروتينات السكرية بشكل أساسي في التصاق الخلايا، وتحلل البروتينات، وعملية الدفاع/المناعة. تم تحديد وفرة 353 موقعًا معالجًا بالجليكوزيل و 179 بروتينًا أصليًا. بعد تطبيع وفرة البروتين الأم، كان 78 موقعًا جليكوزيلاتيًا في 56 بروتينًا سكريًا و 10 مواقع جليكوزيلية في 10 بروتينات سكرية أعلى بكثير في اللبأ والحليب الناضج، على التوالي. كانت هذه البروتينات السكرية المتغيرة مرتبطة بشكل أساسي بالدفاع عن المضيف. ومن المثير للاهتمام أن موقعًا جليكوزيلًا واحدًا (Asp144) في الغلوبولين المناعي أ وموقعين جليكوزيلين (Asp38 و Asp1079) في تيناسين يتم تنظيمه بشكل كبير على الرغم من أن وفرة البروتين قد تم تقليلها أثناء الرضاعة. تساعدنا هذه الدراسة على معرفة المواقع الجليكوزيلية الحرجة في البروتينات التي قد تؤثر على وظيفتها البيولوجية بطريقة غير متحيزة.

Translated Description (French)

La glycosylation est l'une des modifications post-traductionnelles essentielles qui influence la fonction des protéines du lait. Dans la présente étude, 998 protéines et 764 sites glycosylés de 402 glycoprotéines ont été identifiés dans le lait humain par la protéomique de marquage TMT. Par rapport aux protéines du lait humain, les glycoprotéines étaient principalement enrichies en adhérence cellulaire, en protéolyse et en processus de défense/immunitaire. L'abondance de 353 sites glycosylés et de leurs 179 protéines parentes a été quantifiée. Après normalisation à l'abondance de leur protéine mère, 78 sites glycosylés dans 56 glycoprotéines et 10 sites glycosylés dans 10 glycoprotéines étaient significativement plus élevés dans le colostrum et le lait mature, respectivement. Ces changements de glycoprotéines étaient principalement liés à la défense de l'hôte. Curieusement, un site glycosylé (Asp144) dans les IgA et deux sites glycosylés (Asp38 et Asp1079) dans la ténascine sont significativement régulés à la hausse même si leur abondance en protéines a été régulée à la baisse pendant la lactation. Cette étude nous aide à déterminer les sites glycosylés critiques dans les protéines qui pourraient influencer leur fonction biologique de manière impartiale.

Translated Description (Spanish)

La glicosilación es una de las modificaciones postraduccionales esenciales que influye en la función de las proteínas de la leche. En el presente estudio, se identificaron 998 proteínas y 764 sitios glicosilados de 402 glicoproteínas en la leche humana mediante la proteómica de etiquetado TMT. En comparación con las proteínas de la leche humana, las glicoproteínas se enriquecieron principalmente en adhesión celular, proteólisis y proceso de defensa/inmunitario. Se cuantificó la abundancia de 353 sitios glicosilados y sus 179 proteínas parentales. Después de la normalización de la abundancia de su proteína madre, 78 sitios glicosilados en 56 glicoproteínas y 10 sitios glicosilados en 10 glicoproteínas fueron significativamente más altos en el calostro y la leche madura, respectivamente. Estos cambios en las glicoproteínas estaban relacionados principalmente con la defensa del huésped. Curiosamente, un sitio glicosilado (Asp144) en IgA y dos sitios glicosilados (Asp38 y Asp1079) en tenascina están significativamente regulados al alza a pesar de que su abundancia de proteínas estuvo regulada a la baja durante la lactancia. Este estudio nos ayuda a descubrir los sitios glicosilados críticos en las proteínas que podrían influir en su función biológica de manera imparcial.

Files

pdf.pdf

Files (1.2 MB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:d73a42fa44a5b11d6fbf0bce8cbe1b64
1.2 MB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
التغيرات في البروتينات الغليكوزيلية في اللبأ والحليب الناضج وآثارها
Translated title (French)
Changements dans les protéines glycosylées dans le colostrum et le lait mature et leur implication
Translated title (Spanish)
Cambios en las proteínas glicosiladas en el calostro y la leche madura y su implicación

Identifiers

Other
https://openalex.org/W4380886750
DOI
10.3389/fnut.2023.1161310

Is supplement to
https://openalex.org/W4248104626 (Other)
https://openalex.org/W2888424317 (Other)
https://openalex.org/W2397285873 (Other)
https://openalex.org/W2160322395 (Other)
https://openalex.org/W2159231705 (Other)
https://openalex.org/W2077941129 (Other)
https://openalex.org/W2069570892 (Other)
https://openalex.org/W2064286654 (Other)
https://openalex.org/W1982870817 (Other)
https://openalex.org/W1548878381 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
China

References

  • https://openalex.org/W1862226388
  • https://openalex.org/W1908138908
  • https://openalex.org/W1977349323
  • https://openalex.org/W1977432663
  • https://openalex.org/W1988297300
  • https://openalex.org/W1997994060
  • https://openalex.org/W2022472106
  • https://openalex.org/W2075215553
  • https://openalex.org/W2076705364
  • https://openalex.org/W2083299750
  • https://openalex.org/W2097356400
  • https://openalex.org/W2098425296
  • https://openalex.org/W2112552161
  • https://openalex.org/W2153181528
  • https://openalex.org/W2169050901
  • https://openalex.org/W2172160601
  • https://openalex.org/W2322837540
  • https://openalex.org/W2338778522
  • https://openalex.org/W2554188434
  • https://openalex.org/W2606794805
  • https://openalex.org/W2758320049
  • https://openalex.org/W2767247166
  • https://openalex.org/W2777758338
  • https://openalex.org/W2895368167
  • https://openalex.org/W2921911496
  • https://openalex.org/W2926939483
  • https://openalex.org/W2946500399
  • https://openalex.org/W2960011166
  • https://openalex.org/W2968416337
  • https://openalex.org/W3021208597
  • https://openalex.org/W3082670149
  • https://openalex.org/W3163993415
  • https://openalex.org/W4220831425
  • https://openalex.org/W4239399450