Published June 14, 2022 | Version v1
Publication Open

Comparative spectroscopic study of Syringaldazine oxidation catalyzed by laccase in reverse micelles of AOT and aqueous medium. Influence of the UVB light on the enzymatic kinetic parameters in both media.

Creators

  • 1. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
  • 2. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas
  • 3. National University of Río Cuarto

Description

Abstract Laccase is a versatile enzyme for the oxidation of environmental contaminants and display great potential in many applications; however, it undergoes photo-degradation when irradiated with UVB light. The instability of this biomolecule can be improved by immobilization in different encapsulation media. In the present contribution, reverse micelles of AOT were used with this purpose. Moreover, the use of these kind of media can be relevant in the sense that they be able to mimetic the complexity of contaminated aquatic microenvironments where the enzymes can be used as biological remediation agents.The laccase activity from spectroscopic data, using syringaldazine as substrate has been studied in the absence and in the presence of reverse micelles of 0.15 M AOT/isooctane at W 0 ([H 2 O]/[AOT]) =30, before and after irradiation of the enzyme with UVB light.The kinetic parameters, i.e. Michaelis-Menten constant ( K M ), catalytic constant ( k CAT ) and catalytic efficiency ( k CAT / K M ) were determinate in the micellar system and in aqueous medium and comparatively analyzed. From this comparison, it was found that the enzyme presents a considerably photo-protection when irradiated with UVB light in reverse micelles as compared with the aqueous medium. Moreover, taking into account the distribution of the substrate in the two pseudo-phases (micellar and organic solvent), the activity of the enzyme is significantly preserved in the micellar medium.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

Abstract Laccase هو إنزيم متعدد الاستخدامات لأكسدة الملوثات البيئية ويعرض إمكانات كبيرة في العديد من التطبيقات ؛ ومع ذلك، فإنه يخضع للتحلل الضوئي عند تشعيعه بضوء UVB. يمكن تحسين عدم استقرار هذا الجزيء الحيوي عن طريق التثبيت في وسائط تغليف مختلفة. في المساهمة الحالية، تم استخدام المذيلات العكسية من AOT لهذا الغرض. علاوة على ذلك، يمكن أن يكون استخدام هذا النوع من الوسائط ذا صلة بمعنى أنها تكون قادرة على محاكاة تعقيد البيئات الدقيقة المائية الملوثة حيث يمكن استخدام الإنزيمات كعوامل معالجة بيولوجية. تمت دراسة نشاط اللاكيز من البيانات الطيفية، باستخدام سيرينجالدازين كركيزة في غياب ووجود مذيلات عكسية تبلغ 0.15 M AOT/isooctane عند W 0 ([H 2 O ]/[ AOT]) =30، قبل وبعد تشعيع الإنزيم بضوء UVB. تم تحديد المعلمات الحركية، أي ثابت Michaelis - Menten ( K M ) وثابت الحفاز ( K CAT ) والكفاءة الحفازة ( K CAT / K M ) في النظام المذيلاري وفي وسط مائي وتحليلها نسبيًا. من هذه المقارنة، وجد أن الإنزيم يقدم حماية ضوئية كبيرة عند تشعيعه بضوء UVB في المذيلات العكسية مقارنة بالوسط المائي. علاوة على ذلك، مع الأخذ في الاعتبار توزيع الركيزة في الطورين الزائفين (الميسيلار والمذيب العضوي)، يتم الحفاظ على نشاط الإنزيم بشكل كبير في الوسط الميسيلاري.

Translated Description (French)

Résumé La laccase est une enzyme polyvalente pour l'oxydation des contaminants environnementaux et présente un grand potentiel dans de nombreuses applications ; cependant, elle subit une photodégradation lorsqu'elle est irradiée par la lumière UVB. L'instabilité de cette biomolécule peut être améliorée par immobilisation dans différents milieux d'encapsulation. Dans la présente contribution, des micelles inverses d'AOT ont été utilisées à cette fin. De plus, l'utilisation de ce type de milieux peut être pertinente dans le sens où ils peuvent mimer la complexité des micro-environnements aquatiques contaminés où les enzymes peuvent être utilisées comme agents de remédiation biologiques. L'activité de la laccase à partir de données spectroscopiques, en utilisant la syringaldazine comme substrat, a été étudiée en l'absence et en présence de micelles inverses de 0,15 M AOT/isooctane à W 0 ([H 2 O]/[AOT]) =30, avant et après irradiation de l'enzyme avec de la lumière UVB. Les paramètres cinétiques, c'est-à-dire la constante de Michaelis-Menten ( K M ), la constante catalytique ( k CAT ) et l'efficacité catalytique ( k CAT / K M ) ont été déterminés dans le système micellaire et en milieu aqueux et analysés comparativement. De cette comparaison, il a été constaté que l'enzyme présente une photoprotection considérable lorsqu'elle est irradiée avec de la lumière UVB dans des micelles inverses par rapport au milieu aqueux. De plus, compte tenu de la répartition du substrat dans les deux pseudo-phases (micellaire et solvant organique), l'activité de l'enzyme est significativement conservée dans le milieu micellaire.

Translated Description (Spanish)

Resumen La lacasa es una enzima versátil para la oxidación de contaminantes ambientales y muestra un gran potencial en muchas aplicaciones; sin embargo, sufre fotodegradación cuando se irradia con luz UVB. La inestabilidad de esta biomolécula se puede mejorar mediante la inmovilización en diferentes medios de encapsulación. En la presente contribución, se utilizaron micelas inversas de AOT con este propósito. Además, el uso de este tipo de medios puede ser relevante en el sentido de que pueden mimetizar la complejidad de los microambientes acuáticos contaminados donde las enzimas pueden usarse como agentes de remediación biológica. La actividad de la lacasa a partir de datos espectroscópicos, utilizando siringaldazina como sustrato, se ha estudiado en ausencia y en presencia de micelas inversas de AOT/isooctano 0,15 M a W 0 ([H 2 O]/[AOT]) =30, antes y después de la irradiación de la enzima con luz UVB. Los parámetros cinéticos, es decir, la constante de Michaelis-Menten ( K M ), la constante catalítica ( k CAT ) y la eficiencia catalítica ( k CAT / K M ) se determinaron en el sistema micelar y en el medio acuoso y se analizaron comparativamente. A partir de esta comparación, se descubrió que la enzima presenta una fotoprotección considerable cuando se irradia con luz UVB en micelas inversas en comparación con el medio acuoso. Además, teniendo en cuenta la distribución del sustrato en las dos pseudofases (disolvente micelar y orgánico), la actividad de la enzima se conserva significativamente en el medio micelar.

Files

latest.pdf.pdf

Files (1.1 MB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:efa525b6870a83d02fb51de3ecffba5c
1.1 MB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
دراسة مطيافية مقارنة لأكسدة سيرينجالدازين يحفزها اللاكاز في المذيلات العكسية من AOT والوسط المائي. تأثير ضوء UVB على المعلمات الحركية الأنزيمية في كلا الوسطين.
Translated title (French)
Étude spectroscopique comparative de l'oxydation de la syringaldazine catalysée par la laccase dans des micelles inverses d'AOT et en milieu aqueux. Influence de la lumière UVB sur les paramètres cinétiques enzymatiques dans les deux milieux.
Translated title (Spanish)
Estudio espectroscópico comparativo de la oxidación de siringaldazina catalizada por lacasa en micelas inversas de AOT y medio acuoso. Influencia de la luz UVB sobre los parámetros cinéticos enzimáticos en ambos medios.

Identifiers

Other
https://openalex.org/W4282924433
DOI
10.21203/rs.3.rs-1716193/v1

Is supplement to
https://openalex.org/W4372404564 (Other)
https://openalex.org/W3210310773 (Other)
https://openalex.org/W2957597575 (Other)
https://openalex.org/W2905538080 (Other)
https://openalex.org/W2383716955 (Other)
https://openalex.org/W2359754269 (Other)
https://openalex.org/W2350159081 (Other)
https://openalex.org/W2181624541 (Other)
https://openalex.org/W2090606544 (Other)
https://openalex.org/W2078689346 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Argentina

References

  • https://openalex.org/W1972108900
  • https://openalex.org/W1979202748
  • https://openalex.org/W1983540772
  • https://openalex.org/W1988035934
  • https://openalex.org/W1997208967
  • https://openalex.org/W2004304540
  • https://openalex.org/W2012153613
  • https://openalex.org/W2014376946
  • https://openalex.org/W2015347943
  • https://openalex.org/W2022955220
  • https://openalex.org/W2024547391
  • https://openalex.org/W2024700045
  • https://openalex.org/W2034485633
  • https://openalex.org/W2036627589
  • https://openalex.org/W2038399695
  • https://openalex.org/W2050356911
  • https://openalex.org/W2053150570
  • https://openalex.org/W2055325220
  • https://openalex.org/W2061977669
  • https://openalex.org/W2063731290
  • https://openalex.org/W2089233308
  • https://openalex.org/W2101606746
  • https://openalex.org/W2102511209
  • https://openalex.org/W2171176457
  • https://openalex.org/W2463112271
  • https://openalex.org/W2593203489
  • https://openalex.org/W2782100739
  • https://openalex.org/W2884123032
  • https://openalex.org/W2911641017
  • https://openalex.org/W2944028724
  • https://openalex.org/W2945653981
  • https://openalex.org/W2952902698
  • https://openalex.org/W2985269069
  • https://openalex.org/W2985579226
  • https://openalex.org/W3004194370
  • https://openalex.org/W3036567813
  • https://openalex.org/W3043653337
  • https://openalex.org/W3100779486
  • https://openalex.org/W4206116572
  • https://openalex.org/W4230160472
  • https://openalex.org/W4245659228
  • https://openalex.org/W4252118639
  • https://openalex.org/W93853235