Published July 8, 2016
| Version v1
Publication
Open
Molecular, Biochemical, and Dietary Regulation Features of α-Amylase in a Carnivorous Crustacean, the Spiny Lobster Panulirus argus
Creators
- 1. University of Havana
- 2. Universidad de Cádiz
- 3. Instituto de Ciencias Marinas de Andalucía
- 4. Cuban Neuroscience Center
Description
Alpha-amylases are ubiquitously distributed throughout microbials, plants and animals. It is widely accepted that omnivorous crustaceans have higher α-amylase activity and number of isoforms than carnivorous, but contradictory results have been obtained in some species, and carnivorous crustaceans have been less studied. In addition, the physiological meaning of α-amylase polymorphism in crustaceans is not well understood. In this work we studied α-amylase in a carnivorous lobster at the gene, transcript, and protein levels. It was showed that α-amylase isoenzyme composition (i.e., phenotype) in lobster determines carbohydrate digestion efficiency. Most frequent α-amylase phenotype has the lowest digestion efficiency, suggesting this is a favoured trait. We revealed that gene and intron loss have occurred in lobster α-amylase, thus lobsters express a single 1830 bp cDNA encoding a highly conserved protein with 513 amino acids. This protein gives rise to two isoenzymes in some individuals by glycosylation but not by limited proteolysis. Only the glycosylated isoenzyme could be purified by chromatography, with biochemical features similar to other animal amylases. High carbohydrate content in diet down-regulates α-amylase gene expression in lobster. However, high α-amylase activity occurs in lobster gastric juice irrespective of diet and was proposed to function as an early sensor of the carbohydrate content of diet to regulate further gene expression. We concluded that gene/isoenzyme simplicity, post-translational modifications and low Km, coupled with a tight regulation of gene expression, have arose during evolution of α-amylase in the carnivorous lobster to control excessive carbohydrate digestion in the presence of an active α-amylase.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
تتوزع إنزيمات ألفا أميلاز في كل مكان في جميع أنحاء الميكروبات والنباتات والحيوانات. من المقبول على نطاق واسع أن القشريات آكلة اللحوم لها نشاط α - amylase أعلى وعدد من الأشكال المتساوية من الحيوانات آكلة اللحوم، ولكن تم الحصول على نتائج متناقضة في بعض الأنواع، وكانت القشريات آكلة اللحوم أقل دراسة. بالإضافة إلى ذلك، فإن المعنى الفسيولوجي لتعدد أشكال α - amylase في القشريات غير مفهوم جيدًا. في هذا العمل درسنا α - amylase في جراد البحر آكلة اللحوم على مستويات الجينات والنسخ والبروتين. وقد تبين أن تكوين أيزو أنزيم ألفا أميلاز (أي النمط الظاهري) في سرطان البحر يحدد كفاءة هضم الكربوهيدرات. النمط الظاهري الأكثر شيوعًا من α - amylase له أقل كفاءة في الهضم، مما يشير إلى أن هذه سمة مفضلة. وكشفنا أن فقدان الجينات والإنترون قد حدث في جراد البحر α - amylase، وبالتالي فإن جراد البحر يعبر عن 1830 bp cDNA واحد يشفر بروتينًا محفوظًا للغاية يحتوي على 513 حمضًا أمينيًا. هذا البروتين يؤدي إلى اثنين من الإنزيمات المتماثلة في بعض الأفراد عن طريق الغليكوزيل ولكن ليس عن طريق التحلل المحدود للبروتين. يمكن تنقية إيزوزيم الجليكوزيلات فقط عن طريق الكروماتوغرافيا، مع ميزات بيوكيميائية مماثلة للأميليز الحيوانية الأخرى. يعمل المحتوى العالي من الكربوهيدرات في النظام الغذائي على تقليل تنظيم التعبير الجيني α - amylase في سرطان البحر. ومع ذلك، يحدث نشاط α - amylase المرتفع في عصير جراد البحر بغض النظر عن النظام الغذائي واقتُرح أن يعمل كمستشعر مبكر لمحتوى الكربوهيدرات في النظام الغذائي لتنظيم المزيد من التعبير الجيني. وخلصنا إلى أن بساطة الجين/الإنزيم المتماثل، وتعديلات ما بعد الترجمة، وانخفاض الكيلومتر، إلى جانب التنظيم الصارم للتعبير الجيني، قد نشأت أثناء تطور α - amylase في جراد البحر آكل اللحوم للتحكم في الهضم المفرط للكربوهيدرات في وجود α - amylase نشط.Translated Description (French)
Les alpha-amylases sont réparties de manière ubiquitaire dans les microbes, les plantes et les animaux. Il est largement admis que les crustacés omnivores ont une activité α-amylase et un nombre d'isoformes plus élevés que les carnivores, mais des résultats contradictoires ont été obtenus chez certaines espèces et les crustacés carnivores ont été moins étudiés. De plus, la signification physiologique du polymorphisme de l'α-amylase chez les crustacés n'est pas bien comprise. Dans ce travail, nous avons étudié l'α-amylase chez un homard carnivore aux niveaux du gène, du transcrit et des protéines. Il a été démontré que la composition (c'est-à-dire le phénotype) de l'isoenzyme α-amylase chez le homard détermine l'efficacité de la digestion des glucides. Le phénotype d'α-amylase le plus fréquent a l'efficacité de digestion la plus faible, ce qui suggère qu'il s'agit d'un trait favori. Nous avons révélé que la perte de gènes et d'introns s'est produite dans l'α-amylase du homard, de sorte que les homards expriment un seul ADNc de 1830 pb codant pour une protéine hautement conservée avec 513 acides aminés. Cette protéine donne naissance à deux isoenzymes chez certains individus par glycosylation mais pas par protéolyse limitée. Seule l'isoenzyme glycosylée pouvait être purifiée par chromatographie, avec des caractéristiques biochimiques similaires à d'autres amylases animales. Une teneur élevée en glucides dans l'alimentation régule à la baisse l'expression du gène de l'α-amylase chez le homard. Cependant, une activité élevée de l'α-amylase se produit dans le suc gastrique du homard, quel que soit le régime alimentaire, et il a été proposé qu'elle fonctionne comme un capteur précoce de la teneur en glucides du régime alimentaire pour réguler davantage l'expression des gènes. Nous avons conclu que la simplicité des gènes/isoenzymes, les modifications post-traductionnelles et le faible Km, associés à une régulation étroite de l'expression des gènes, sont apparus au cours de l'évolution de l'α-amylase chez le homard carnivore pour contrôler la digestion excessive des glucides en présence d'une α-amylase active.Translated Description (Spanish)
Las alfa-amilasas se distribuyen de forma ubicua a través de microbios, plantas y animales. Es ampliamente aceptado que los crustáceos omnívoros tienen mayor actividad de α-amilasa y número de isoformas que los carnívoros, pero se han obtenido resultados contradictorios en algunas especies, y los crustáceos carnívoros han sido menos estudiados. Además, no se comprende bien el significado fisiológico del polimorfismo de la α-amilasa en los crustáceos. En este trabajo estudiamos la α-amilasa en una langosta carnívora a nivel de genes, transcripción y proteínas. Se demostró que la composición de la isoenzima α-amilasa (es decir, el fenotipo) en la langosta determina la eficiencia de la digestión de carbohidratos. El fenotipo de α-amilasa más frecuente tiene la menor eficiencia de digestión, lo que sugiere que este es un rasgo favorecido. Revelamos que la pérdida de genes e intrones se ha producido en la α-amilasa de langosta, por lo que las langostas expresan un solo ADNc de 1830 pb que codifica una proteína altamente conservada con 513 aminoácidos. Esta proteína da lugar a dos isoenzimas en algunos individuos por glicosilación pero no por proteólisis limitada. Solo la isoenzima glicosilada pudo purificarse por cromatografía, con características bioquímicas similares a otras amilasas animales. El alto contenido de carbohidratos en la dieta regula a la baja la expresión del gen de la α-amilasa en la langosta. Sin embargo, se produce una alta actividad de α-amilasa en el jugo gástrico de langosta independientemente de la dieta y se propuso que funcionara como un sensor temprano del contenido de carbohidratos de la dieta para regular aún más la expresión génica. Concluimos que la simplicidad de genes/isoenzimas, las modificaciones postraduccionales y la baja km, junto con una estricta regulación de la expresión génica, han surgido durante la evolución de la α-amilasa en la langosta carnívora para controlar la digestión excesiva de carbohidratos en presencia de una α-amilasa activa.Files
journal.pone.0158919&type=printable.pdf
Files
(9.2 MB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:27379eeb06dd48446ff1691973b87e10
|
9.2 MB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- سمات التنظيم الجزيئي والكيميائي الحيوي والغذائي لـ α - Amylase في القشريات آكلة اللحوم، والفيروس الشامل لسرطان البحر الشوكي
- Translated title (French)
- Caractéristiques moléculaires, biochimiques et de régulation alimentaire de l'α-amylase chez un crustacé carnivore, l'argus du panulirus du homard épineux
- Translated title (Spanish)
- Características de regulación molecular, bioquímica y dietética de la α-amilasa en un crustáceo carnívoro, el Panulirus argus de langosta espinosa
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W2460183748
- DOI
- 10.1371/journal.pone.0158919
References
- https://openalex.org/W1489838709
- https://openalex.org/W1528829689
- https://openalex.org/W1572004719
- https://openalex.org/W1577462100
- https://openalex.org/W1775749144
- https://openalex.org/W1948684329
- https://openalex.org/W1965867640
- https://openalex.org/W1967502235
- https://openalex.org/W1967588739
- https://openalex.org/W1968490574
- https://openalex.org/W1970578350
- https://openalex.org/W1971472366
- https://openalex.org/W1978864251
- https://openalex.org/W1979966636
- https://openalex.org/W1979996588
- https://openalex.org/W1986191025
- https://openalex.org/W1986261468
- https://openalex.org/W1986731932
- https://openalex.org/W1988628091
- https://openalex.org/W1990486374
- https://openalex.org/W1992053145
- https://openalex.org/W1995901578
- https://openalex.org/W2001259600
- https://openalex.org/W2001762240
- https://openalex.org/W2005688025
- https://openalex.org/W2005984351
- https://openalex.org/W2010112274
- https://openalex.org/W2018289835
- https://openalex.org/W2018356999
- https://openalex.org/W2019808793
- https://openalex.org/W2026384381
- https://openalex.org/W2026574235
- https://openalex.org/W2027985450
- https://openalex.org/W2030966943
- https://openalex.org/W2034260892
- https://openalex.org/W2036074724
- https://openalex.org/W2041608125
- https://openalex.org/W2044844955
- https://openalex.org/W2045147431
- https://openalex.org/W2046745872
- https://openalex.org/W2052125096
- https://openalex.org/W2052700765
- https://openalex.org/W2057998085
- https://openalex.org/W2060259273
- https://openalex.org/W2061740933
- https://openalex.org/W2065021178
- https://openalex.org/W2065270528
- https://openalex.org/W2066767869
- https://openalex.org/W2067825691
- https://openalex.org/W2069986475
- https://openalex.org/W2072872045
- https://openalex.org/W2076903234
- https://openalex.org/W2078138323
- https://openalex.org/W2084165209
- https://openalex.org/W2084503126
- https://openalex.org/W2086439099
- https://openalex.org/W2087121513
- https://openalex.org/W2088658477
- https://openalex.org/W2088745264
- https://openalex.org/W2088933990
- https://openalex.org/W2090712643
- https://openalex.org/W2097382368
- https://openalex.org/W2098045225
- https://openalex.org/W2100837269
- https://openalex.org/W2102225814
- https://openalex.org/W2102408022
- https://openalex.org/W2104386709
- https://openalex.org/W2106581126
- https://openalex.org/W2107277218
- https://openalex.org/W2109322789
- https://openalex.org/W2110779321
- https://openalex.org/W2111194237
- https://openalex.org/W2125813177
- https://openalex.org/W2126306278
- https://openalex.org/W2144690533
- https://openalex.org/W2145833125
- https://openalex.org/W2152207030
- https://openalex.org/W2165510292
- https://openalex.org/W2188972080
- https://openalex.org/W2192080449
- https://openalex.org/W2910858618
- https://openalex.org/W4246356731
- https://openalex.org/W4254275792