Published June 18, 2021 | Version v1
Publication Open

Influence of collagen and some proteins on gel properties of jellyfish gelatin

Creators

  • 1. King Mongkut's University of Technology North Bangkok
  • 2. Ministry of Agriculture and Cooperatives
  • 3. National Science and Technology Development Agency
  • 4. National Center for Genetic Engineering and Biotechnology

Description

Marine gelatin is one of the food proteins used in food and non-food products, offering desirable functionalities such as gelling, thickening, and binding. Jellyfish has been chosen for this gelatin research, in view of the benefits of its main collagen protein and lower fat content, which may reduce the amounts of chemicals used in the preparative steps of gelatin production. To date, the lack of identified proteins in gelatin has limited the understanding of differentiating intrinsic factors quantitatively and qualitatively affecting gel properties. No comparison has been made between marine gelatin of fish and that of jellyfish, regarding protein type and distribution differences. Therefore, the study aimed at characterizing jellyfish gelatin extracted from by-products, that are i.e., pieces that have broken off during the grading and cleaning step of salted jellyfish processing. Different pretreatment by hydrochloric acid (HCl) concentrations (0.1 and 0.2 M) and hot water extraction time (12 and 24 h) were studied as factors in jellyfish gelatin extraction. The resultant jellyfish gelatin with the highest gel strength (JFG1), as well as two commercial gelatins of fish gelatin (FG) and bovine gelatin (BG), were analyzed by liquid chromatography-tandem mass spectrometry (LC-MS/MS). The results show that the jellyfish gelatin (JFG1) extracted with 0.1 M HCl at 60°C for 12 h delivered a maximum gel strength of 323.74 g, which is lower than for FG and BG, exhibiting 640.65 and 540.06 g, respectively. The gelling and melting temperatures of JFG1 were 7.1°C and 20.5°C, displaying a cold set gel and unstable gel at room temperature, whereas the gelling and melting temperatures of FG and BG were 17.4°C, 21.3°C, and 27.5°C, 32.7°C, respectively. Proteomic analysis shows that 29 proteins, of which 10 are types of collagen proteins and 19 are non-collagen proteins, are common to all BG, FG, and JFG1, and that JFG1 is missing 3 other collagen proteins (collagen alpha-2 (XI chain), collagen alpha-2 (I chain), and collagen alpha-2 (IV chain), that are important to gel networks. Thus, the lack of these 3 collagen types influences the inferior gel properties of jellyfish gelatin.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

الجيلاتين البحري هو أحد البروتينات الغذائية المستخدمة في المنتجات الغذائية وغير الغذائية، ويقدم وظائف مرغوبة مثل التبلور والتكثيف والربط. تم اختيار قنديل البحر لهذا البحث الجيلاتيني، نظرًا لفوائد بروتين الكولاجين الرئيسي ومحتوى الدهون المنخفض، مما قد يقلل من كميات المواد الكيميائية المستخدمة في الخطوات التحضيرية لإنتاج الجيلاتين. حتى الآن، أدى نقص البروتينات المحددة في الجيلاتين إلى الحد من فهم التمييز بين العوامل الجوهرية كميًا ونوعيًا التي تؤثر على خصائص الهلام. لم يتم إجراء مقارنة بين الجيلاتين البحري للأسماك وقنديل البحر، فيما يتعلق بنوع البروتين واختلافات التوزيع. لذلك، هدفت الدراسة إلى توصيف جيلاتين قنديل البحر المستخرج من المنتجات الثانوية، أي القطع التي انفصلت أثناء خطوة التصنيف والتنظيف لمعالجة قنديل البحر المملح. تمت دراسة المعالجة المسبقة المختلفة بتركيزات حمض الهيدروكلوريك (0.1 و 0.2 م) وزمن استخراج الماء الساخن (12 و 24 ساعة) كعوامل في استخراج جيلاتين قنديل البحر. تم تحليل جيلاتين قنديل البحر الناتج بأعلى قوة هلام (JFG1)، بالإضافة إلى جيلاتين تجاريين من جيلاتين السمك (FG) وجيلاتين الأبقار (BG)، بواسطة مطياف الكتلة اللوني الترادفي السائل (LC - MS/MS). أظهرت النتائج أن جيلاتين قنديل البحر (JFG1) المستخرج باستخدام 0.1 M HCl عند 60 درجة مئوية لمدة 12 ساعة قد حقق قوة هلام قصوى تبلغ 323.74 جم، وهي أقل من FG و BG، حيث أظهر 640.65 و 540.06 جم، على التوالي. كانت درجات التبلور والانصهار لـ JFG1 7.1 درجة مئوية و 20.5 درجة مئوية، مما يعرض هلامًا مضبوطًا على البارد وهلامًا غير مستقر في درجة حرارة الغرفة، في حين كانت درجات التبلور والانصهار لـ FG و BG 17.4 درجة مئوية و 21.3 درجة مئوية و 27.5 درجة مئوية و 32.7 درجة مئوية على التوالي. يُظهر التحليل البروتيني أن 29 بروتينًا، منها 10 أنواع من بروتينات الكولاجين و 19 بروتينًا غير الكولاجين، شائعة في جميع BG و FG و JFG1، وأن JFG1 يفتقد 3 بروتينات كولاجين أخرى (الكولاجين ألفا-2 (سلسلة XI)، والكولاجين ألفا-2 (سلسلة I)، والكولاجين ألفا-2 (سلسلة IV)، وهي مهمة لشبكات الهلام. وبالتالي، فإن نقص هذه الأنواع الثلاثة من الكولاجين يؤثر على الخصائص الهلامية الرديئة لجيلاتين قنديل البحر.

Translated Description (French)

La gélatine marine est l'une des protéines alimentaires utilisées dans les produits alimentaires et non alimentaires, offrant des fonctionnalités souhaitables telles que la gélification, l'épaississement et la liaison. La méduse a été choisie pour cette recherche sur la gélatine, compte tenu des avantages de sa principale protéine de collagène et de sa faible teneur en matières grasses, qui peuvent réduire les quantités de produits chimiques utilisés dans les étapes préparatoires de la production de gélatine. À ce jour, le manque de protéines identifiées dans la gélatine a limité la compréhension des facteurs intrinsèques de différenciation affectant quantitativement et qualitativement les propriétés du gel. Aucune comparaison n'a été faite entre la gélatine marine des poissons et celle des méduses, en ce qui concerne les différences de type et de distribution des protéines. Par conséquent, l'étude visait à caractériser la gélatine de méduse extraite de sous-produits, c'est-à-dire des morceaux qui se sont détachés lors de l'étape de classement et de nettoyage de la transformation des méduses salées. Différents prétraitements par les concentrations d'acide chlorhydrique (HCl) (0,1 et 0,2 M) et le temps d'extraction à l'eau chaude (12 et 24 h) ont été étudiés comme facteurs d'extraction de la gélatine des méduses. La gélatine de méduse obtenue avec la force de gel la plus élevée (JFG1), ainsi que deux gélatines commerciales de gélatine de poisson (FG) et de gélatine bovine (BG), ont été analysées par chromatographie liquide - spectrométrie de masse en tandem (LC-MS/MS). Les résultats montrent que la gélatine de méduse (JFG1) extraite par HCl 0,1 M à 60°C pendant 12 h délivre une force de gel maximale de 323,74 g, inférieure à celle de FG et BG, présentant respectivement 640,65 et 540,06 g. Les températures de gélification et de fusion de JFG1 étaient de 7,1°C et 20,5°C, affichant un gel durci à froid et un gel instable à température ambiante, tandis que les températures de gélification et de fusion de FG et BG étaient de 17,4°C, 21,3°C et 27,5°C, 32,7°C, respectivement. L'analyse protéomique montre que 29 protéines, dont 10 sont des types de protéines de collagène et 19 sont des protéines autres que de collagène, sont communes à toutes les BG, FG et JFG1, et que JFG1 manque de 3 autres protéines de collagène (collagène alpha-2 (chaîne XI), collagène alpha-2 (chaîne I) et collagène alpha-2 (chaîne IV), qui sont importantes pour les réseaux de gel. Ainsi, l'absence de ces 3 types de collagène influence les propriétés gélifiées inférieures de la gélatine de méduse.

Translated Description (Spanish)

La gelatina marina es una de las proteínas alimentarias utilizadas en productos alimentarios y no alimentarios, que ofrece funcionalidades deseables como la gelificación, el espesamiento y la unión. Las medusas han sido elegidas para esta investigación de gelatina, en vista de los beneficios de su principal proteína de colágeno y menor contenido de grasa, lo que puede reducir las cantidades de productos químicos utilizados en los pasos preparativos de la producción de gelatina. Hasta la fecha, la falta de proteínas identificadas en la gelatina ha limitado la comprensión de la diferenciación de los factores intrínsecos que afectan cuantitativa y cualitativamente las propiedades del gel. No se ha hecho ninguna comparación entre la gelatina marina de los peces y la de las medusas, con respecto al tipo de proteína y las diferencias de distribución. Por lo tanto, el estudio tuvo como objetivo caracterizar la gelatina de medusas extraída de subproductos, es decir, piezas que se han desprendido durante la etapa de clasificación y limpieza del procesamiento de medusas saladas. Se estudiaron diferentes pretratamientos por concentraciones de ácido clorhídrico (HCl) (0.1 y 0.2 M) y tiempo de extracción con agua caliente (12 y 24 h) como factores en la extracción de gelatina de medusas. La gelatina de medusa resultante con la mayor resistencia de gel (JFG1), así como dos gelatinas comerciales de gelatina de pescado (FG) y gelatina bovina (BG), se analizaron mediante cromatografía líquida-espectrometría de masas en tándem (LC-MS/MS). Los resultados muestran que la gelatina de medusa (JFG1) extraída con HCl 0.1 M a 60°C durante 12 h entregó una resistencia máxima de gel de 323.74 g, que es menor que para FG y BG, exhibiendo 640.65 y 540.06 g, respectivamente. Las temperaturas de gelificación y fusión de JFG1 fueron de 7.1 ° C y 20.5 ° C, mostrando un gel de fraguado en frío y un gel inestable a temperatura ambiente, mientras que las temperaturas de gelificación y fusión de FG y BG fueron de 17.4 ° C, 21.3 ° C y 27.5 ° C, 32.7 ° C, respectivamente. El análisis proteómico muestra que 29 proteínas, de las cuales 10 son tipos de proteínas de colágeno y 19 son proteínas que no son de colágeno, son comunes a todas las BG, FG y JFG1, y que a JFG1 le faltan otras 3 proteínas de colágeno (colágeno alfa-2 (cadena XI), colágeno alfa-2 (cadena I) y colágeno alfa-2 (cadena IV), que son importantes para las redes de gel. Por lo tanto, la falta de estos 3 tipos de colágeno influye en las propiedades inferiores del gel de la gelatina de medusa.

Files

journal.pone.0253254&type=printable.pdf

Files (1.2 MB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:bb40d650d43ff753ebf89ea131993064
1.2 MB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
تأثير الكولاجين وبعض البروتينات على خصائص هلام جيلاتين قنديل البحر
Translated title (French)
Influence du collagène et de certaines protéines sur les propriétés gélifiées de la gélatine de méduse
Translated title (Spanish)
Influencia del colágeno y algunas proteínas en las propiedades del gel de gelatina de medusa

Identifiers

Other
https://openalex.org/W3170982515
DOI
10.1371/journal.pone.0253254

Is supplement to
https://openalex.org/W973108520 (Other)
https://openalex.org/W4311965611 (Other)
https://openalex.org/W4306893319 (Other)
https://openalex.org/W4291135533 (Other)
https://openalex.org/W4246426680 (Other)
https://openalex.org/W4226377888 (Other)
https://openalex.org/W3172701770 (Other)
https://openalex.org/W2340822924 (Other)
https://openalex.org/W2144833504 (Other)
https://openalex.org/W1495501409 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Thailand

References

  • https://openalex.org/W1619148474
  • https://openalex.org/W1775749144
  • https://openalex.org/W1964369233
  • https://openalex.org/W1969519058
  • https://openalex.org/W1975158694
  • https://openalex.org/W1977748509
  • https://openalex.org/W1979186068
  • https://openalex.org/W2000453438
  • https://openalex.org/W2003164701
  • https://openalex.org/W2012142451
  • https://openalex.org/W2024410213
  • https://openalex.org/W2040299754
  • https://openalex.org/W2044720566
  • https://openalex.org/W2054697037
  • https://openalex.org/W2067786443
  • https://openalex.org/W2069655115
  • https://openalex.org/W2070612546
  • https://openalex.org/W2086626063
  • https://openalex.org/W2089503717
  • https://openalex.org/W2111675378
  • https://openalex.org/W2170816742
  • https://openalex.org/W2174872497
  • https://openalex.org/W2191653964
  • https://openalex.org/W2473302773
  • https://openalex.org/W2522516764
  • https://openalex.org/W2544360569
  • https://openalex.org/W2751475707
  • https://openalex.org/W2914578840
  • https://openalex.org/W2917390874
  • https://openalex.org/W2944964274
  • https://openalex.org/W4205316841
  • https://openalex.org/W4253563647
  • https://openalex.org/W4293767581