Published January 22, 2024 | Version v1
Publication Metadata-only

Altered O-linked glycosylation in benign and malignant meningiomas

Creators

  • 1. Suranaree University of Technology
  • 2. Khon Kaen University
  • 3. Kumamoto University

Description

Changes in protein glycosylation have been reported in various diseases, including cancer; however, the consequences of altered glycosylation in meningiomas remains undefined. We established two benign meningioma cell lines-SUT-MG12 and SUT-MG14, WHO grade I-and demonstrated the glycan and glycosyltransferase profiles of the mucin-type O-linked glycosylation in the primary benign meningioma cells compared with two malignant meningioma cell lines-HKBMM and IOMM-Lee, WHO grade III. Changes in O-linked glycosylation profiles in malignant meningiomas were proposed.Primary culture technique, morphological analysis, and immunocytochemistry were used to establish and characterize two benign meningioma cell lines. The glycan profiles of the primary benign and malignant meningiomas cell lines were then analyzed using lectin cytochemistry. The gene expression of O-linked glycosyltransferases, mucins, sialyltransferases, and fucosyltransferases were analyzed in benign and malignant meningioma using the GEO database (GEO series GSE16581) and quantitative-PCR (qPCR).Lectin cytochemistry revealed that the terminal galactose (Gal) and N-acetyl galactosamine (GalNAc) were highly expressed in primary benign meningioma cells (WHO grade I) compared to malignant meningioma cell lines (WHO grade III). The expression profile of mucin types O-glycosyltransferases in meningiomas were observed through the GEO database and gene expression experiment in meningioma cell lines. In the GEO database, C1GALT1-specific chaperone (COSMC) and mucin 1 (MUC1) were significantly increased in malignant meningiomas (Grade II and III) compared with benign meningiomas (Grade I). Meanwhile, in the cell lines, Core 2 β1,6-N-acetylglucosaminyltransferase-2 (C2GNT2) was highly expressed in malignant meningiomas. We then investigated the complex mucin-type O-glycans structures by determination of sialyltransferases and fucosyltransferases. We found ST3 β-galactoside α-2,3-sialyltransferase 4 (ST3GAL4) was significantly decreased in the GEO database, while ST3GAL1, ST3GAL3, α1,3 fucosyltransferases 1 and 8 (FUT1 and FUT8) were highly expressed in malignant meningioma cell lines-(HKBMM)-compared to primary benign meningioma cells-(SUT-MG12 and SUT-MG14).Our findings are the first to demonstrate the potential glycosylation changes in the O-linked glycans of malignant meningiomas compared with benign meningiomas, which may play an essential role in the progression, tumorigenesis, and malignancy of meningiomas.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

تم الإبلاغ عن تغيرات في ارتباط البروتين بالجليكوسيل في أمراض مختلفة، بما في ذلك السرطان ؛ ومع ذلك، فإن عواقب تغير الارتباط بالجليكوسيل في الأورام السحائية لا تزال غير محددة. لقد أنشأنا خطين لخلايا الورم السحائي الحميد - SUT - MG12 و SUT - MG14، من الدرجة الأولى - وأظهرنا ملامح الجليكان وناقل الجليكوسيل للارتباط الجلايكولي المرتبط بالميوسين من النوع O في خلايا الورم السحائي الحميد الأولية مقارنة بخطين لخلايا الورم السحائي الخبيث - HKBMM و IOMM - Lee، من الدرجة الثالثة. تم اقتراح تغييرات في ملامح ارتباط الغليكوزيل المرتبط بـ O في الأورام السحائية الخبيثة. تم استخدام تقنية الاستزراع الأولية والتحليل المورفولوجي والكيمياء المناعية لإنشاء وتمييز سلالتين من خلايا الورم السحائي الحميد. ثم تم تحليل ملامح الغليكان لخطوط خلايا الأورام السحائية الحميدة والخبيثة الأولية باستخدام الكيمياء الخلوية للكتين. تم تحليل التعبير الجيني لإنزيمات نقل الجليكوسيل المرتبطة بـ O، والموسينات، وإنزيمات نقل السياليل، وإنزيمات نقل الفوكوسيل في الورم السحائي الحميد والخبيث باستخدام قاعدة بيانات GEO (GEO series GSE16581) و Quantitative - PCR (qPCR). كشفت الكيمياء الخلوية للكتين أن الجالاكتوز الطرفي (GAL) و N - acetyl galactosamine (GalNAc) تم التعبير عنهما بشكل كبير في خلايا الورم السحائي الحميد الأولية (منظمة الصحة العالمية من الدرجة الأولى) مقارنة بسلالات خلايا الورم السحائي الخبيث (منظمة الصحة العالمية من الدرجة الثالثة). تمت ملاحظة ملف تعريف التعبير لأنواع الموسين O - glycosyltransferases في الأورام السحائية من خلال قاعدة بيانات GEO وتجربة التعبير الجيني في سلالات خلايا الورم السحائي. في قاعدة بيانات توقعات البيئة العالمية، تم زيادة المرافق الخاص بـ C1GALT1 (COSMC) والميوسين 1 (MUC1) بشكل كبير في الأورام السحائية الخبيثة (الدرجة الثانية والثالثة) مقارنة بالأورام السحائية الحميدة (الدرجة الأولى). وفي الوقت نفسه، في خطوط الخلايا، تم التعبير عن النواة 2 β 1,6 - N - acetylglucosaminyltransferase -2 (C2GNT2) بشكل كبير في الأورام السحائية الخبيثة. ثم قمنا بالتحقيق في هياكل O - glycans المعقدة من نوع الميوسين من خلال تحديد إنزيمات سياليل ترانسفيراز وإنزيمات فوكوزيل ترانسفيراز. وجدنا أن ST3 β - galactoside α -2,3 - syalyltransferase 4 (ST3GAL4) قد انخفض بشكل كبير في قاعدة بيانات GEO، في حين أن ST3GAL1 و ST3GAL3 و α 1،3 fucosyltransferases 1 و 8 (FUT1 و FUT8) تم التعبير عنها بشكل كبير في خطوط خلايا الورم السحائي الخبيث -(HKBMM) - مقارنة بخلايا الورم السحائي الحميد الأولية - (SUT - MG12 و SUT - MG14). النتائج التي توصلنا إليها هي الأولى التي توضح التغيرات المحتملة في الجلوكوزية في الجليكانات المرتبطة بـ O للأورام السحائية الخبيثة مقارنة بالأورام السحائية الحميدة، والتي قد تلعب دورًا أساسيًا في التقدم، وتكوين الأورام، والأورام السحائية الخبيثة.

Translated Description (French)

Des changements dans la glycosylation des protéines ont été rapportés dans diverses maladies, y compris le cancer ; cependant, les conséquences d'une glycosylation altérée dans les méningiomes restent indéfinies. Nous avons établi deux lignées cellulaires de méningiome bénin - SUT-MG12 et SUT-MG14, de grade I - et démontré les profils de glycanes et de glycosyltransférases de la glycosylation liée à l'O de type mucine dans les cellules primaires de méningiome bénin par rapport à deux lignées cellulaires de méningiome malin - HKBMM et IOMM-Lee, de grade III de l'OMS. Des changements dans les profils de glycosylation liés à l'O dans les méningiomes malins ont été proposés. La technique de culture primaire, l'analyse morphologique et l'immunocytochimie ont été utilisées pour établir et caractériser deux lignées cellulaires bénignes de méningiome. Les profils glycanniques des lignées cellulaires primaires de méningiomes bénins et malins ont ensuite été analysés en utilisant la cytochimie de la lectine. L'expression génique des glycosyltransférases, des mucines, des sialyltransférases et des fucosyltransférases liées à l'O a été analysée dans le méningiome bénin et malin à l'aide de la base de données GEO (série GEO GSE16581) et de la PCR quantitative (qPCR). La cytochimie de la rectine a révélé que le galactose terminal (Gal) et la N-acétyl galactosamine (GalNAc) étaient fortement exprimés dans les cellules de méningiome bénin primaire (grade I de l'OMS) par rapport aux lignées cellulaires de méningiome malin (grade III de l'OMS). Le profil d'expression des types de mucine O-glycosyltransférases dans les méningiomes a été observé à travers la base de données GEO et l'expérience d'expression génique dans les lignées cellulaires de méningiomes. Dans la base de données GEO, la chaperone C1GALT1 spécifique (COSMC) et la mucine 1 (MUC1) étaient significativement augmentées dans les méningiomes malins (Grade II et III) par rapport aux méningiomes bénins (Grade I). Pendant ce temps, dans les lignées cellulaires, la β1,6-N-acétylglucosaminyltransférase-2 (C2GNT2) de Core 2 était fortement exprimée dans les méningiomes malins. Nous avons ensuite étudié les structures complexes des O-glycanes de type mucine par détermination des sialyltransférases et des fucosyltransférases. Nous avons constaté que ST3 β-galactoside α-2,3-sialyltransférase 4 (ST3GAL4) était significativement diminuée dans la base de données GEO, tandis que ST3GAL1, ST3GAL3, α1,3 fucosyltransférases 1 et 8 (fut1 et fut8) étaient fortement exprimées dans les lignées cellulaires de méningiome malin- (HKBMM) - par rapport aux cellules primaires de méningiome bénin- (SUT-MG12 et SUT-MG14). Nos résultats sont les premiers à démontrer les changements potentiels de glycosylation dans les glycanes liés à l'O des méningiomes malins par rapport aux méningiomes bénins, qui peuvent jouer un rôle essentiel dans la progression, la tumorigenèse et la malignité des méningiomes.

Translated Description (Spanish)

Se han informado cambios en la glicosilación de proteínas en diversas enfermedades, incluido el cáncer; sin embargo, las consecuencias de la glicosilación alterada en los meningiomas siguen sin estar definidas. Establecimos dos líneas celulares de meningioma benigno, SUT-MG12 y SUT-MG14, de grado I de la OMS, y demostramos los perfiles de glucano y glucosiltransferasa de la glucosilación ligada a O de tipo mucina en las células de meningioma benigno primario en comparación con dos líneas celulares de meningioma maligno, HKBMM e IOMM-Lee, de grado III de la OMS. Se propusieron cambios en los perfiles de glicosilación ligada a O en meningiomas malignos. Se utilizaron técnicas de cultivo primario, análisis morfológico e inmunocitoquímica para establecer y caracterizar dos líneas celulares de meningioma benigno. Los perfiles de glicanos de las líneas celulares de meningiomas benignos y malignos primarios se analizaron utilizando citoquímica de lectina. La expresión génica de glicosiltransferasas unidas a O, mucinas, sialiltransferasas y fucosiltransferasas se analizó en meningioma benigno y maligno utilizando la base de datos GEO (serie GEO GSE16581) y la PCR cuantitativa (qPCR). La citoquímica de la lectina reveló que la galactosa terminal (Gal) y la N-acetil galactosamina (GalNAc) se expresaron altamente en células de meningioma benigno primario (grado I de la OMS) en comparación con las líneas celulares de meningioma maligno (grado III de la OMS). El perfil de expresión de las O-glicosiltransferasas de tipo mucina en meningiomas se observó a través de la base de datos GEO y el experimento de expresión génica en líneas celulares de meningioma. En la base de datos GEO, la chaperona específica de C1GALT1 (COSMC) y la mucina 1 (MUC1) aumentaron significativamente en los meningiomas malignos (Grado II y III) en comparación con los meningiomas benignos (Grado I). Mientras tanto, en las líneas celulares, Core 2 β1,6-N-acetilglucosaminiltransferasa-2 (C2GNT2) se expresó altamente en meningiomas malignos. Luego investigamos las estructuras complejas de O-glicanos de tipo mucina mediante la determinación de sialiltransferasas y fucosiltransferasas. Encontramos que ST3 β-galactósido α-2,3-sialiltransferasa 4 (ST3GAL4) disminuyó significativamente en la base de datos GEO, mientras que ST3GAL1, ST3GAL3, α1,3 fucosiltransferasas 1 y 8 (FUT1 y FUT8) se expresaron altamente en líneas celulares de meningioma maligno (HKBMM) en comparación con las células de meningioma benigno primario (SUT-MG12 y SUT-MG14). Nuestros hallazgos son los primeros en demostrar los posibles cambios de glicosilación en los glicanos unidos a O de los meningiomas malignos en comparación con los meningiomas benignos, que pueden desempeñar un papel esencial en la progresión, la tumorigénesis y la malignidad de los meningiomas.

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
تغير نسبة الغليكوزيل المرتبط بـ O في الأورام السحائية الحميدة والخبيثة
Translated title (French)
Altération de la glycosylation liée à l'O dans les méningiomes bénins et malins
Translated title (Spanish)
Glicosilación O-ligada alterada en meningiomas benignos y malignos

Identifiers

Other
https://openalex.org/W4391107782
DOI
10.7717/peerj.16785

Is supplement to
https://openalex.org/W2593281753 (Other)
https://openalex.org/W2094438822 (Other)
https://openalex.org/W2088202934 (Other)
https://openalex.org/W2086057929 (Other)
https://openalex.org/W2060705043 (Other)
https://openalex.org/W2057349071 (Other)
https://openalex.org/W2046553400 (Other)
https://openalex.org/W2045400462 (Other)
https://openalex.org/W1987386449 (Other)
https://openalex.org/W1984245894 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Thailand

References

  • https://openalex.org/W1885032802
  • https://openalex.org/W197316820
  • https://openalex.org/W2042799451
  • https://openalex.org/W2055604405
  • https://openalex.org/W2099972993
  • https://openalex.org/W2107277218
  • https://openalex.org/W2118991367
  • https://openalex.org/W2171896174
  • https://openalex.org/W2192080449
  • https://openalex.org/W2316699182
  • https://openalex.org/W2419991846
  • https://openalex.org/W2514454733
  • https://openalex.org/W2755203192
  • https://openalex.org/W2761663881
  • https://openalex.org/W2774593410
  • https://openalex.org/W2885080659
  • https://openalex.org/W2887308143
  • https://openalex.org/W2887818508
  • https://openalex.org/W2921954758
  • https://openalex.org/W2952750711
  • https://openalex.org/W2981689332
  • https://openalex.org/W2996345961
  • https://openalex.org/W3005754324
  • https://openalex.org/W3025507454
  • https://openalex.org/W3037112183
  • https://openalex.org/W3097586971
  • https://openalex.org/W3121361881
  • https://openalex.org/W3138848545
  • https://openalex.org/W3174246647
  • https://openalex.org/W4200218124
  • https://openalex.org/W4210805776
  • https://openalex.org/W4224318645
  • https://openalex.org/W4297989315
  • https://openalex.org/W4303712235
  • https://openalex.org/W4309722913
  • https://openalex.org/W4309738706
  • https://openalex.org/W4323568184
  • https://openalex.org/W4377565628
  • https://openalex.org/W4383818427
  • https://openalex.org/W4386615827