Published November 1, 2018 | Version v1
Publication Open

α-Amylase immobilization on amidoximated acrylic microfibres activated by cyanuric chloride

Creators

  • 1. Taiz University
  • 2. Jeddah University
  • 3. King Abdulaziz University
  • 4. Shantou University
  • 5. Shantou University Medical College
  • 6. Zagazig University

Description

Enzyme immobilization is one of the most important techniques for industrial applications. It makes the immobilized enzyme more stable and advantageous than the free form in different aspects. α-Amylase was immobilized on 4% cyanuric chloride-activated amidoximated acrylic fabric at pH 7.0 with (79%) maximum efficiency. A field emission scanning electron microscope and Fourier transform infrared were used to confirm the immobilization process. Even after being recycled 10 times, the immobilized enzyme lost just 28% of its initial activity. Owing to immobilization, the pH of the soluble α-amylase was shifted from 6.0 to 6.5. The immobilized α-amylases showed thermal stability at 60°C, and became more resistant to heavy metal ions. The km values of the immobilized and soluble α-amylases were 9.6 and 3.8 mg starch ml-1, respectively. In conclusion, this method shows that the immobilized α-amylase proved to be more efficient than its soluble form, and hence could be used during saccharification of starch.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

يعد تثبيت الإنزيم أحد أهم التقنيات للتطبيقات الصناعية. يجعل الإنزيم المثبت أكثر استقرارًا وفائدة من الشكل الحر في جوانب مختلفة. تم تثبيت ألفا أميلاز على 4 ٪ من نسيج الأكريليك المنشط بكلوريد السيانوريك عند الرقم الهيدروجيني 7.0 مع (79 ٪) أقصى قدر من الكفاءة. تم استخدام مجهر إلكتروني لمسح الانبعاثات الميدانية وتحويل فورييه بالأشعة تحت الحمراء لتأكيد عملية التثبيت. حتى بعد إعادة تدويره 10 مرات، فقد الإنزيم المثبت 28 ٪ فقط من نشاطه الأولي. بسبب التثبيت، تم تحويل درجة الحموضة في الأميليز ألفا القابل للذوبان من 6.0 إلى 6.5. أظهرت الأميلاز ألفا المثبتة استقرارًا حراريًا عند 60 درجة مئوية، وأصبحت أكثر مقاومة لأيونات المعادن الثقيلة. كانت قيم كم من الأميلاز ألفا المثبتة والقابلة للذوبان 9.6 و 3.8 ملغ نشا مل 1، على التوالي. في الختام، توضح هذه الطريقة أن الأميليز ألفا المثبت أثبت أنه أكثر كفاءة من شكله القابل للذوبان، وبالتالي يمكن استخدامه أثناء تسكير النشا.

Translated Description (French)

L'immobilisation enzymatique est l'une des techniques les plus importantes pour les applications industrielles. Il rend l'enzyme immobilisée plus stable et plus avantageuse que la forme libre à différents égards. L'α-Amylase a été immobilisée sur un tissu acrylique amidoximaté activé par le chlorure cyanurique à 4 % à pH 7,0 avec une efficacité maximale (79 %). Un microscope électronique à balayage à émission de champ et un infrarouge à transformée de Fourier ont été utilisés pour confirmer le processus d'immobilisation. Même après avoir été recyclée 10 fois, l'enzyme immobilisée n'a perdu que 28 % de son activité initiale. En raison de l'immobilisation, le pH de l'α-amylase soluble est passé de 6,0 à 6,5. Les α-amylases immobilisées ont montré une stabilité thermique à 60 °C et sont devenues plus résistantes aux ions de métaux lourds. Les valeurs de km des α-amylases immobilisées et solubles étaient de 9,6 et 3,8 mg d'amidon ml-1, respectivement. En conclusion, cette méthode montre que l'α-amylase immobilisée s'est avérée plus efficace que sa forme soluble, et pourrait donc être utilisée lors de la saccharification de l'amidon.

Translated Description (Spanish)

La inmovilización enzimática es una de las técnicas más importantes para aplicaciones industriales. Hace que la enzima inmovilizada sea más estable y ventajosa que la forma libre en diferentes aspectos. La α-amilasa se inmovilizó en un tejido acrílico amidoximado activado con cloruro cianúrico al 4% a pH 7.0 con (79%) máxima eficiencia. Se utilizó un microscopio electrónico de barrido de emisión de campo y una transformada infrarroja de Fourier para confirmar el proceso de inmovilización. Incluso después de haber sido reciclada 10 veces, la enzima inmovilizada perdió solo el 28% de su actividad inicial. Debido a la inmovilización, el pH de la α-amilasa soluble se desplazó de 6,0 a 6,5. Las α-amilasas inmovilizadas mostraron estabilidad térmica a 60 °C y se volvieron más resistentes a los iones de metales pesados. Los valores de km de las α-amilasas inmovilizadas y solubles fueron 9,6 y 3,8 mg de almidón ml-1, respectivamente. En conclusión, este método muestra que la α-amilasa inmovilizada demostró ser más eficiente que su forma soluble y, por lo tanto, podría usarse durante la sacarificación del almidón.

Files

rsos.172164.pdf

Files (16.0 kB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:2a3ba26831d39d1c6b670ccf09062e0a
16.0 kB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
تثبيت ألفا- أميلاز على ألياف الأكريليك الدقيقة الأميدوكسجينية التي ينشطها كلوريد السيانوريك
Translated title (French)
immobilisation de l'α-amylase sur des microfibres acryliques amidoximées activées par le chlorure cyanurique
Translated title (Spanish)
inmovilización de α-amilasa en microfibras acrílicas amidoximadas activadas por cloruro cianúrico

Identifiers

Other
https://openalex.org/W2902544499
DOI
10.1098/rsos.172164

Is supplement to
https://openalex.org/W2009888395 (Other)
https://openalex.org/W2359811008 (Other)
https://openalex.org/W2015549836 (Other)
https://openalex.org/W2637678810 (Other)
https://openalex.org/W2021349053 (Other)
https://openalex.org/W2524431955 (Other)
https://openalex.org/W2949696644 (Other)
https://openalex.org/W2157810757 (Other)
https://openalex.org/W1953305031 (Other)
https://openalex.org/W2034521705 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Yemen

References

  • https://openalex.org/W143376097
  • https://openalex.org/W624812448
  • https://openalex.org/W1491068058
  • https://openalex.org/W1793853874
  • https://openalex.org/W1964741981
  • https://openalex.org/W1971183615
  • https://openalex.org/W1976951840
  • https://openalex.org/W1983563726
  • https://openalex.org/W1985108159
  • https://openalex.org/W1985359839
  • https://openalex.org/W1990522437
  • https://openalex.org/W1996567114
  • https://openalex.org/W2002753176
  • https://openalex.org/W2007560608
  • https://openalex.org/W2007603048
  • https://openalex.org/W2009674410
  • https://openalex.org/W2010116385
  • https://openalex.org/W2013982115
  • https://openalex.org/W2029955378
  • https://openalex.org/W2030654822
  • https://openalex.org/W2033413023
  • https://openalex.org/W2033679914
  • https://openalex.org/W2034521705
  • https://openalex.org/W2038372271
  • https://openalex.org/W2042491321
  • https://openalex.org/W2043451183
  • https://openalex.org/W2046937606
  • https://openalex.org/W2047747215
  • https://openalex.org/W2048363942
  • https://openalex.org/W2056521802
  • https://openalex.org/W2059045191
  • https://openalex.org/W2060045943
  • https://openalex.org/W2060833820
  • https://openalex.org/W2061017153
  • https://openalex.org/W2071143172
  • https://openalex.org/W2075371206
  • https://openalex.org/W2078455404
  • https://openalex.org/W2079017871
  • https://openalex.org/W2081353897
  • https://openalex.org/W2085101776
  • https://openalex.org/W2088552602
  • https://openalex.org/W2118122534
  • https://openalex.org/W2157186773
  • https://openalex.org/W2405221203
  • https://openalex.org/W2416660561