Published November 26, 2015 | Version v1
Publication Open

Epsilon glutathione transferases possess a unique class-conserved subunit interface motif that directly interacts with glutathione in the active site

  • 1. Agency for Science, Technology and Research
  • 2. Institute of Molecular and Cell Biology
  • 3. National University of Singapore
  • 4. Mahidol University

Description

Epsilon class glutathione transferases (GSTs) have been shown to contribute significantly to insecticide resistance. We report a new Epsilon class protein crystal structure from Drosophila melanogaster for the glutathione transferase DmGSTE6. The structure reveals a novel Epsilon clasp motif that is conserved across hundreds of millions of years of evolution of the insect Diptera order. This histidine-serine motif lies in the subunit interface and appears to contribute to quaternary stability as well as directly connecting the two glutathiones in the active sites of this dimeric enzyme.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

ثبت أن إنزيمات نقل الجلوتاثيون من فئة إبسيلون (GSTs) تساهم بشكل كبير في مقاومة المبيدات الحشرية. نبلغ عن بنية بلورية بروتينية جديدة من فئة إبسيلون من ذبابة الفاكهة ميلانوجاستر لنقل الجلوتاثيون DmGSTE6. يكشف الهيكل عن فكرة إبسيلون المشبكية الجديدة المحفوظة عبر مئات الملايين من السنين من تطور ترتيب الحشرة ثنائية الأجنحة. يكمن هذا الحافز الهيستيدين- سيرين في واجهة الوحدة الفرعية ويبدو أنه يساهم في الاستقرار الرباعي بالإضافة إلى ربط الجلوتاثيونين مباشرة في المواقع النشطة لهذا الإنزيم الدايمري.

Translated Description (French)

Il a été démontré que les glutathion transférases (GST) de la classe Epsilon contribuent de manière significative à la résistance aux insecticides. Nous rapportons une nouvelle structure cristalline de protéine de classe Epsilon de Drosophila melanogaster pour la glutathion transférase DmGSTE6. La structure révèle un nouveau motif de fermoir Epsilon qui est conservé pendant des centaines de millions d'années d'évolution de l'ordre des Diptères. Ce motif histidine-sérine se trouve dans l'interface de la sous-unité et semble contribuer à la stabilité quaternaire ainsi qu'à la connexion directe des deux glutathiones dans les sites actifs de cette enzyme dimère.

Translated Description (Spanish)

Se ha demostrado que las glutatión transferasas (GST) de la clase Epsilon contribuyen significativamente a la resistencia a los insecticidas. Presentamos una nueva estructura cristalina de proteína de clase Epsilon de Drosophila melanogaster para la glutatión transferasa DmGSTE6. La estructura revela un nuevo motivo de cierre de Epsilon que se conserva a lo largo de cientos de millones de años de evolución del orden de insectos Diptera. Este motivo de histidina-serina se encuentra en la interfaz de la subunidad y parece contribuir a la estabilidad cuaternaria, así como a la conexión directa de los dos glutationes en los sitios activos de esta enzima dimérica.

Files

bsr035e272.pdf.pdf

Files (93 Bytes)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:b0d506893d4802090edf1644f5f082cd
93 Bytes
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
تمتلك إنزيمات نقل الجلوتاثيون من إبسيلون فكرة فريدة لوحدة فرعية محفوظة في فئتها تتفاعل مباشرة مع الجلوتاثيون في الموقع النشط
Translated title (French)
Les glutathion transférases d'Epsilon possèdent un motif unique d'interface de sous-unité conservée en classe qui interagit directement avec le glutathion dans le site actif
Translated title (Spanish)
Las glutatión transferasas Epsilon poseen un motivo de interfaz de subunidad conservado en clase único que interactúa directamente con el glutatión en el sitio activo

Identifiers

Other
https://openalex.org/W2311502593
DOI
10.1042/bsr20150183

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Thailand

References

  • https://openalex.org/W1535773271
  • https://openalex.org/W1548082920
  • https://openalex.org/W1552071482
  • https://openalex.org/W1788236687
  • https://openalex.org/W1964296820
  • https://openalex.org/W1965533180
  • https://openalex.org/W1971106659
  • https://openalex.org/W1972949003
  • https://openalex.org/W1977743425
  • https://openalex.org/W1983025754
  • https://openalex.org/W1993240748
  • https://openalex.org/W1994589056
  • https://openalex.org/W2006922696
  • https://openalex.org/W2007635795
  • https://openalex.org/W2008314336
  • https://openalex.org/W2016091794
  • https://openalex.org/W2024836798
  • https://openalex.org/W2034148430
  • https://openalex.org/W2041877620
  • https://openalex.org/W2048869613
  • https://openalex.org/W2061352595
  • https://openalex.org/W2069787626
  • https://openalex.org/W2076359011
  • https://openalex.org/W2079089358
  • https://openalex.org/W2079198775
  • https://openalex.org/W2080901247
  • https://openalex.org/W2087854507
  • https://openalex.org/W2108921801
  • https://openalex.org/W2121019034
  • https://openalex.org/W2122415367
  • https://openalex.org/W2124026197
  • https://openalex.org/W2132215175
  • https://openalex.org/W2132629607
  • https://openalex.org/W2137015675
  • https://openalex.org/W2137475103
  • https://openalex.org/W2137646763
  • https://openalex.org/W2145366535
  • https://openalex.org/W2146329352
  • https://openalex.org/W2149794468
  • https://openalex.org/W2158266834
  • https://openalex.org/W2163341755
  • https://openalex.org/W2163804597
  • https://openalex.org/W2180229411
  • https://openalex.org/W4238581030
  • https://openalex.org/W4239878210