Published April 30, 2019
| Version v1
Publication
Open
A novel multidomain acyl-CoA carboxylase in Saccharopolyspora erythraea provides malonyl-CoA for de novo fatty acid biosynthesis
Creators
- 1. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario
- 2. National University of Rosario
- 3. University of Queensland
Description
Abstract Acetyl-CoA carboxylases (ACCs) are enzyme complexes generally composed of three catalytic domains and distributed in all organisms. In prokaryotes and plastids of most plants, these domains are encoded in distinct subunits forming heteromeric complexes. Distinctively, cytosolic ACCs from eukaryotes and plastids of graminaceous monocots, are organized in a single multidomain polypeptide. Until now, no multidomain ACCs had been discovered in bacteria. Here, we show that a putative multidomain ACC in Saccharopolyspora erythraea is encoded by the sace_4237 gene, representing the first prokaryotic ACC homodimeric multidomain complex described. The SACE_4237 complex has both acetyl-CoA and propionyl-CoA carboxylase activities. Importantly, we demonstrate that sace_4237 is essential for S. erythraea survival as determined by the construction of a sace_4237 conditional mutant. Altogether, our results show that this prokaryotic homodimeric multidomain ACC provides malonyl-CoA for de novo fatty acid biosynthesis. Furthermore, the data presented here suggests that evolution of these enzyme complexes, from single domain subunits to eukaryotic multidomain ACCs, occurred in bacteria through domain fusion.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
إن إنزيمات أسيتيل- CoA الكربوكسيلية (ACCs) هي معقدات إنزيمية تتكون عمومًا من ثلاثة مجالات حفازة وتوزع في جميع الكائنات الحية. في بدائيات النوى والبلاستيدات لمعظم النباتات، يتم ترميز هذه المجالات في وحدات فرعية متميزة تشكل مجمعات غير متجانسة. وبشكل مميز، يتم تنظيم القشرة الحزامية الأمامية الخلوية من حقيقيات النوى والبلاستيدات من أحاديات النواة النحوية في عديد ببتيد واحد متعدد المجالات. حتى الآن، لم يتم اكتشاف أي ACCs متعددة المجالات في البكتيريا. هنا، نوضح أن ACC المفترض متعدد المجالات في Saccharopolyspora erythraea يتم ترميزه بواسطة الجين SACE _4237، الذي يمثل أول مركب متعدد المجالات ACC متجانس النواة تم وصفه. يحتوي مركب SACE _4237 على كل من أنشطة إنزيم أسيتيل- CoA وكربوكسيلاز بروبيونيل- CoA. الأهم من ذلك، أننا نثبت أن sace _4237 ضروري لبقاء S. erythraea على النحو الذي يحدده بناء طفرة sace _4237 الشرطية. إجمالاً، تُظهر نتائجنا أن هذه القشرة الحزامية الأمامية متعددة المجالات متجانسة النواة توفر مالونيل- CoA للتخليق الحيوي للأحماض الدهنية الجديدة. علاوة على ذلك، تشير البيانات المقدمة هنا إلى أن تطور مجمعات الإنزيمات هذه، من الوحدات الفرعية ذات المجال الواحد إلى ACCs متعددة النوى حقيقية النواة، حدث في البكتيريا من خلال اندماج المجال.Translated Description (French)
Résumé Les acétyl-CoA carboxylases (ACC) sont des complexes enzymatiques généralement composés de trois domaines catalytiques et répartis dans tous les organismes. Chez les procaryotes et les plastes de la plupart des plantes, ces domaines sont codés dans des sous-unités distinctes formant des complexes hétéromères. De manière caractéristique, les ACC cytosoliques d'eucaryotes et de plastes de monocotylédones graminéens sont organisés en un seul polypeptide multidomaine. Jusqu'à présent, aucun ACC multi-domaines n'avait été découvert dans les bactéries. Ici, nous montrons qu'un ACC multidomaine putatif chez Saccharopolyspora erythraea est codé par le gène sace_4237, représentant le premier complexe multidomaine homodimère ACC procaryote décrit. Le complexe SACE_4237 a à la fois des activités acétyl-CoA et propionyl-CoA carboxylase. Fait important, nous démontrons que sace_4237 est essentiel pour la survie de S. erythraea telle que déterminée par la construction d'un mutant conditionnel sace_4237. Au total, nos résultats montrent que cet ACC multidomaine homodimère procaryote fournit du malonyl-CoA pour la biosynthèse des acides gras de novo. De plus, les données présentées ici suggèrent que l'évolution de ces complexes enzymatiques, des sous-unités à domaine unique aux ACC multidomaines eucaryotes, s'est produite chez les bactéries par fusion de domaine.Translated Description (Spanish)
Las acetil-CoA carboxilasas (ACC) son complejos enzimáticos generalmente compuestos por tres dominios catalíticos y distribuidos en todos los organismos. En procariotas y plástidos de la mayoría de las plantas, estos dominios están codificados en distintas subunidades que forman complejos heteroméricos. De manera distintiva, las ACC citosólicas de eucariotas y plástidos de monocotiledóneas gramináceas, se organizan en un solo polipéptido multidominio. Hasta ahora, no se habían descubierto ACC multidominio en bacterias. Aquí, mostramos que un supuesto ACC multidominio en Saccharopolyspora erythraea está codificado por el gen sace_4237, que representa el primer complejo multidominio homodimérico de ACC procariota descrito. El complejo SACE_4237 tiene actividades acetil-CoA y propionil-CoA carboxilasa. Es importante destacar que demostramos que sace_4237 es esencial para la supervivencia de S. erythraea según lo determinado por la construcción de un mutante condicional sace_4237. En conjunto, nuestros resultados muestran que esta ACC multidominio homodimérica procariota proporciona malonil-CoA para la biosíntesis de ácidos grasos de novo. Además, los datos presentados aquí sugieren que la evolución de estos complejos enzimáticos, de subunidades de un solo dominio a ACC multidominio eucariotas, ocurrió en bacterias a través de la fusión de dominios.Files
s41598-019-43223-5.pdf.pdf
Files
(2.5 MB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:5fafbd520a48e565f0af1c4e8638f3f8
|
2.5 MB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- يوفر كربوكسيلاز أسيل- CoA متعدد المجالات الجديد في Saccharopolyspora erythraea مالونيل- CoA للتخليق الحيوي للأحماض الدهنية الجديدة
- Translated title (French)
- Une nouvelle acyl-CoA carboxylase multidomaine dans Saccharopolyspora erythraea fournit du malonyl-CoA pour la biosynthèse de novo des acides gras
- Translated title (Spanish)
- Una nueva acil-CoA carboxilasa multidominio en Saccharopolyspora erythraea proporciona malonil-CoA para la biosíntesis de ácidos grasos de novo
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W2943148952
- DOI
- 10.1038/s41598-019-43223-5
References
- https://openalex.org/W1555143316
- https://openalex.org/W1570531540
- https://openalex.org/W1674497257
- https://openalex.org/W1762507425
- https://openalex.org/W1839672289
- https://openalex.org/W1961739599
- https://openalex.org/W1988364643
- https://openalex.org/W1995918961
- https://openalex.org/W1995995599
- https://openalex.org/W1999670767
- https://openalex.org/W2002424274
- https://openalex.org/W2005023452
- https://openalex.org/W2016189392
- https://openalex.org/W2025118032
- https://openalex.org/W2059651021
- https://openalex.org/W2077306255
- https://openalex.org/W2088592951
- https://openalex.org/W2092248171
- https://openalex.org/W2096567244
- https://openalex.org/W2102744020
- https://openalex.org/W2107345961
- https://openalex.org/W2114206141
- https://openalex.org/W2126994664
- https://openalex.org/W2133729073
- https://openalex.org/W2134427189
- https://openalex.org/W2140697972
- https://openalex.org/W2145958122
- https://openalex.org/W2147336135
- https://openalex.org/W2147671590
- https://openalex.org/W2150698938
- https://openalex.org/W2150843691
- https://openalex.org/W2341709054
- https://openalex.org/W2617443364
- https://openalex.org/W2799524357
- https://openalex.org/W2807570342