Antibodies against the folding domain of histone H5 cross-react with H1(0) but not with H1.
Creators
- 1. Cancer Institute (WIA)
- 2. King's College - North Carolina
- 3. King's College London
- 4. National Institutes of Health
Description
Antibodies to the folding domain (residues 22-100) of histone H5 were elicited in rabbits.Analysis of the specificity of these antibodies by enzyme-linked immunoassay and by diazobenzyloxymethyl cellulose transfer techniques revealed that the antibody crossreacts strongly with intact H5 and histones Hl°a and Hl°b purified from ox liver but not with the four core histones, with HI purified from chick erythrocytes or calf thymus, or with high mobility group proteins.We conclude that the globular region of H5 is serologically homologous to that of H1 °and suggest that possible functional similarities between the two proteins reside in this region.In contrast to the highly conserved core histones, the lysinerich histones H1 display considerable species and organ specificity in their primary structure (1, 2).One of the more specialized variants in this group is chicken erythrocyte histone H5.During erythropoiesis histone HI is replaced by H5 (3, 4).The switch from HI to H5 in the nucleated erythrocytes is associated with chromatin condensation and gene inactivation (5).Recent studies demonstrated that one of the Hi subfractions, H1 °, is similar to avian H5 with respect to sequence homology (6, 7), structural features (8), and immunological cross-reactions (9).The H1 °histone seems to be homologous or identical with a differentiation-related, inducible, protein called IP25 (10,11).These proteins seem to accumulate in chromatin of cells which are either terminally differentiated or have a lower rate of cell division (12-15).In addition to primary structure homology the lysine-rich histones share conformational similarities.Under appropriate conditions a part of their polypeptide chain adopts a folded conformation (16).In this folded conformation the lysine-rich histones are able to modulate the degree of compactness of the chromatin (17).The mechanism by which the Hi and H5 molecules bring about this compaction is not fully understood.Evidence has been presented, however, that the globular domain of these histones stabilizes the chromatosome at the
Translated Descriptions
Translated Description (Arabic)
تم استنباط الأجسام المضادة للمجال القابل للطي (بقايا 22-100) من الهيستون H5 في الأرانب. كشف تحليل خصوصية هذه الأجسام المضادة عن طريق المقايسة المناعية المرتبطة بالإنزيم وتقنيات نقل السليلوز الديازوبنزيلوكسي ميثيل أن الجسم المضاد يتفاعل بقوة مع H5 السليم والهستونات Hl°a و Hl°b المنقّاة من كبد الثور ولكن ليس مع الهستونات الأساسية الأربعة، مع تنقية HI من كريات الدم الحمراء في الدجاج أو الغدة الصعترية في ربلة الساق، أو مع بروتينات مجموعة عالية الحركة .نستنتج أن المنطقة الكروية من H5 متماثلة مصلياً مع H1 ° ونقترح أن أوجه التشابه الوظيفية المحتملة بين البروتينين موجودة في هذه المنطقة .على النقيض من الهستونات الأساسية المحفوظة للغاية، فإن هيستونات الليسينيريش H1 تعرض أنواعًا كبيرة وخصوصية للأعضاء في هيكلها الأساسي (1، 2) .واحد من المتغيرات الأكثر تخصصًا في هذه المجموعة هو هيستون كريات الدم الحمراء للدجاج H5 .خلال تكوين كريات الدم الحمراء يتم استبدال هيستون HI بـ H5 (3، 4) .التحول من HI إلى H5 في كريات الدم الحمراء المنوية يرتبط بتكثيف الكروماتين وتثيف الجينات (5). أظهرت الدراسات الحديثة أن التحول من HI إلى H5 في كريات الدم الحمراء المنوية يرتبط بتكثيف الكروماتين وتثيف الجينات (5). يشبه أحد أفخاذ H1، H1 °، H5 الطيور فيما يتعلق بتماثل التسلسل (6، 7)، والسمات الهيكلية (8)، والتفاعلات المناعية المتقاطعة (9). يبدو أن هيستون H1 ° متماثل أو متطابق مع بروتين مرتبط بالتمايز يسمى IP25 (10،11). يبدو أن هذه البروتينات تتراكم في كروماتين الخلايا التي تكون إما متباينة بشكل نهائي أو لديها معدل أقل من انقسام الخلايا (12-15). بالإضافة إلى تماثل البنية الأساسي، تشترك الهيستونات الغنية بالليسين في أوجه التشابه التوافقية. في ظل الظروف المناسبة، يتبنى جزء من سلسلة عديد الببتيد الخاصة بهم تشكيلًا مطويًا (16). في هذا التشكل المطوي، فإن الهيستونات الغنية بالليسين قادرة على تعديل درجة اكتناز الكروماتين (17). الآلية التي تؤدي بها جزيئات Hi و H5 إلى هذا الدمك غير مفهومة تمامًا. ومع ذلك، فقد تم تقديم دليل على أن هذه الهيستونات الكروية تستقر في الكروماتين في الكروماتين (17).Translated Description (French)
Des anticorps dirigés contre le domaine de repliement (résidus 22-100) de l'histone H5 ont été élicités chez le lapin.L' analyse de la spécificité de ces anticorps par immunoessai lié à une enzyme et par des techniques de transfert de diazobenzyloxyméthylcellulose a révélé que l'anticorps réagit fortement avec H5 intact et les histones Hl°a et Hl°b purifiées à partir du foie de bœuf mais pas avec les quatre histones de base, avec HI purifié à partir d'érythrocytes de poulet ou de thymus de veau, ou avec des protéines de groupe à mobilité élevée. Nous concluons que la région globulaire de H5 est homologue sérologiquement à celle de H1 °et suggérons que des similitudes fonctionnelles possibles entre les deux protéines résident dans cette région. Contrairement aux histones de base hautement conservées, les histones de lysinerich H1 présentent une spécificité considérable d'espèce et d'organe dans leur structure primaire (1, 2). L'une des variantes les plus spécialisées de ce groupe est l'histone érythrocytaire de poulet H5. Pendant l'érythropoïèse, l'histone HI est remplacée par H5 (3, 4). Le passage de HI à H5 dans les érythrocytes nucléés est associé à la condensation de la chromatine et à l'inactivation des gènes (5). l'une des sous-fractions Hi, H1 °, est similaire à H5 aviaire en ce qui concerne l'homologie de séquence (6, 7), les caractéristiques structurelles (8) et les réactions croisées immunologiques (9).L' histone H1 ° semble être homologue ou identique à une protéine inductible liée à la différenciation appelée IP25 (10, 11).Ces protéines semblent s'accumuler dans la chromatine des cellules qui sont soit différenciées en phase terminale, soit ont un taux de division cellulaire plus faible (12-15).En plus de l'homologie de structure primaire, les histones riches en lysine partagent des similitudes de conformation.Dans des conditions appropriées, une partie de leur chaîne polypeptidique adopte une conformation repliée (16).Dans cette conformation repliée, les histones riches en lysine sont capables de moduler le degré de compacité de la chromatine (17).Le mécanisme par lequel les molécules Hi et H5 provoquent cette compaction n'est pas entièrement compris.L' évidence a été présentée, cependant, que le domaine globulaire de ces histones stabilise le chromatosome au niveau de laTranslated Description (Spanish)
Se obtuvieron anticuerpos contra el dominio de plegamiento (residuos 22-100) de la histona H5 en conejos. El análisis de la especificidad de estos anticuerpos mediante inmunoensayo ligado a enzimas y mediante técnicas de transferencia de diazobenciloximetilcelulosa reveló que el anticuerpo reacciona de forma cruzada fuertemente con H5 intacto e histonas Hl° a y Hl°b purificadas de hígado de buey, pero no con las cuatro histonas centrales, con HI purificada de eritrocitos de pollo o timo de ternero, o con proteínas del grupo de alta movilidad. Concluimos que la región globular de H5 es serológicamente homóloga a la de H1 °y sugerimos que las posibles similitudes funcionales entre las dos proteínas residen en esta región. En contraste con las histonas centrales altamente conservadas, las histonas lisinérgicas H1 muestran especies y especificidad de órganos considerables en su estructura primaria (1, 2). Una de las variantes más especializadas en este grupo es la histona H5 de eritrocitos de pollo. Durante la eritropoyesis, la histona HI se reemplaza por H5 (3, 4). El cambio de HI a H5 en los eritrocitos nucleados está asociado con la condensación de la cromatina y la inactivación de genes (5). Estudios recientes demostraron que H5 (3, 4). El cambio de HI a H5 en los eritrocitos nucleados está asociado con la condensación de la cromatina y la inactivación de genes (5). una de las subfracciones Hi, H1 °, es similar a la H5 aviar con respecto a la homología de secuencia (6, 7), las características estructurales (8) y las reacciones cruzadas inmunológicas (9). La histona H1 ° parece ser homóloga o idéntica con una proteína inducible relacionada con la diferenciación llamada IP25 (10,11). Estas proteínas parecen acumularse en la cromatina de las células que están diferenciadas terminalmente o tienen una menor tasa de división celular (12-15). Además de la homología de la estructura primaria, las histonas ricas en lisina comparten similitudes conformacionales. En condiciones apropiadas, una parte de su cadena polipeptídica adopta una conformación plegada (16). En esta conformación plegada, las histonas ricas en lisina pueden modular el grado de compacidad de la cromatina (17). El mecanismo por el cual las moléculas Hi y H5 provocan esta compactación no se entiende completamente. Sin embargo, se ha presentado evidencia de que el dominio globular de estas histonas estabiliza el cromoma en elAdditional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- تتفاعل الأجسام المضادة ضد المجال القابل للطي للهيستون H5 مع H1(0) ولكن ليس مع H1.
- Translated title (French)
- Les anticorps contre le domaine de repliement de l'histone H5 réagissent de manière croisée avec H1(0) mais pas avec H1.
- Translated title (Spanish)
- Los anticuerpos contra el dominio de plegamiento de la histona H5 reaccionan de forma cruzada con H1(0) pero no con H1.
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W1565812973
- DOI
- 10.1016/s0021-9258(18)33849-3
References
- https://openalex.org/W1532458240
- https://openalex.org/W1609748393
- https://openalex.org/W1965219854
- https://openalex.org/W1979935703
- https://openalex.org/W1993829659
- https://openalex.org/W1996266432
- https://openalex.org/W2002640221
- https://openalex.org/W2005333680
- https://openalex.org/W2012096799
- https://openalex.org/W2041549541
- https://openalex.org/W2046107829
- https://openalex.org/W2055709779
- https://openalex.org/W2068862442
- https://openalex.org/W2069840597
- https://openalex.org/W2071478793
- https://openalex.org/W2075276744
- https://openalex.org/W2078449730
- https://openalex.org/W2086195230
- https://openalex.org/W2100837269
- https://openalex.org/W2102647179
- https://openalex.org/W2160710868
- https://openalex.org/W2805946960
- https://openalex.org/W4242845182