Published November 20, 2020 | Version v1
Publication Open

Utilization of Seafood Processing By-Products for Production of Proteases by Paenibacillus sp. TKU052 and Their Application in Biopeptides' Preparation

Creators

  • 1. Thai Nguyen University
  • 2. Tamkang University

Description

Microbial fermentation of by-products is a renewable and efficient technique in the development of a range of useful products. In this study, protease synthesis by Paenibacillus sp. TKU052 was carried out on culture media containing some common seafood processing by-products (SPBPs) as the sole source of carbon and nitrogen (C/N). The most suitable C/N nutrition source for the production of proteases was found to be 3.0% (w/v) demineralized crab shells powder (deCSP) and maximal enzyme activity of 4.41 ± 0.16 U/mL was detected on the third day of the culture. Two proteases (P1 and P2) with a similar molecular weight of 31 kDa were successfully isolated and purified from the 3-day deCSP-containing medium. Both P1 and P2 exhibited the highest activity of gelatin hydrolysis at pH 6 and 60 °C. The gelatin hydrolysates catalyzed by Paenibacillus TKU052 proteases were evaluated for biological activities, including 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) radical scavenging, angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibition, and prebiotic activities. The gelatin hydrolysates expressed 31.76–43.95% DPPH radical scavenging activity and 31.58–36.84% ACE inhibitory activity, which was higher than those from gelatin. Gelatin hydrolysates also showed the growth-enhancing effect on Bifidobacterium bifidum BCRC 14615 with an increase to 135.70–147.81%. In short, Paenibacillus sp. TKU052 could be a potential strain to utilize crab shell wastes to produce proteases for bio-active peptides' preparation.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

التخمير الميكروبي للمنتجات الثانوية هو تقنية متجددة وفعالة في تطوير مجموعة من المنتجات المفيدة. في هذه الدراسة، تخليق البروتياز بواسطة Paenibacillus sp. تم تنفيذ TKU052 على وسائط استزراع تحتوي على بعض المنتجات الثانوية الشائعة لمعالجة المأكولات البحرية (SPBPs) كمصدر وحيد للكربون والنيتروجين (C/N). تم العثور على أنسب مصدر تغذية C/N لإنتاج البروتياز هو 3.0 ٪ (وزن/حجم) مسحوق قشور السلطعون منزوعة المعادن (deCSP) وتم اكتشاف نشاط إنزيم أقصى قدره 4.41 ± 0.16 وحدة/مل في اليوم الثالث من المزرعة. تم بنجاح عزل وتنقية اثنين من البروتياز (P1 و P2) بوزن جزيئي مماثل قدره 31 كيلو دالتون من الوسط المحتوي على دي سي إس بي لمدة 3 أيام. أظهر كل من P1 و P2 أعلى نشاط للتحلل المائي للجيلاتين عند درجة الحموضة 6 و 60 درجة مئوية. تم تقييم هيدرولات الجيلاتين التي يحفزها بروتياز Paenibacillus TKU052 للأنشطة البيولوجية، بما في ذلك 2،2 -ثنائي الفينيل-1 -بيكريل هيدرازيل (DPPH) الكسح الجذري، وتثبيط إنزيم تحويل الأنجيوتنسين- I (ACE)، وأنشطة prebiotic. يعبر تحلل الجيلاتين عن نشاط كسح جذري بنسبة 31.76-43.95 ٪ DPPH ونشاط تثبيطي بنسبة 31.58-36.84 ٪ ACE، والذي كان أعلى من تلك الموجودة في الجيلاتين. كما أظهرت التحلل المائي للجيلاتين التأثير المعزز للنمو على المشقوقة bifidobacterium bifidum BCRC 14615 مع زيادة إلى 135.70-147.81 ٪. باختصار، Paenibacillus sp. يمكن أن يكون TKU052 سلالة محتملة لاستخدام نفايات قشرة السلطعون لإنتاج البروتياز لإعداد الببتيدات النشطة بيولوجيًا.

Translated Description (French)

La fermentation microbienne des sous-produits est une technique renouvelable et efficace dans le développement d'une gamme de produits utiles. Dans cette étude, la synthèse de protéase par Paenibacillus sp. TKU052 a été réalisé sur des milieux de culture contenant certains sous-produits courants de la transformation des fruits de mer (SPBP) comme seule source de carbone et d'azote (C/N). La source nutritionnelle C/N la plus appropriée pour la production de protéases a été trouvée à 3,0 % (p/v) de poudre de coquilles de crabe déminéralisée (deCSP) et une activité enzymatique maximale de 4,41 ± 0,16 U/mL a été détectée le troisième jour de la culture. Deux protéases (P1 et P2) d'un poids moléculaire similaire de 31 kDa ont été isolées et purifiées avec succès à partir du milieu contenant de la deCSP pendant 3 jours. P1 et P2 présentaient l'activité la plus élevée d'hydrolyse de la gélatine à pH 6 et 60 °C. Les hydrolysats de gélatine catalysés par les protéases TKU052 de Paenibacillus ont été évalués pour leurs activités biologiques, y compris le piégeage des radicaux 2,2-diphényl-1-picrylhydrazyl (DPPH), l'inhibition de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (ECA) et les activités prébiotiques. Les hydrolysats de gélatine exprimaient 31,76-43,95 % d'activité anti-radicaux DPPH et 31,58-36,84 % d'activité inhibitrice de l'ECA, ce qui était plus élevé que ceux de la gélatine. Les hydrolysats de gélatine ont également montré l'effet stimulant la croissance sur Bifidobacterium bifidum BCRC 14615 avec une augmentation à 135,70-147,81%. En bref, Paenibacillus sp. TKU052 pourrait être une souche potentielle pour utiliser les déchets de coquille de crabe pour produire des protéases pour la préparation de peptides bioactifs.

Translated Description (Spanish)

La fermentación microbiana de subproductos es una técnica renovable y eficiente en el desarrollo de una gama de productos útiles. En este estudio, la síntesis de proteasas por Paenibacillus sp. TKU052 se llevó a cabo en medios de cultivo que contenían algunos subproductos comunes de procesamiento de mariscos (SPBP) como única fuente de carbono y nitrógeno (C/N). Se encontró que la fuente de nutrición C/N más adecuada para la producción de proteasas era 3.0% (p/v) de polvo de cáscaras de cangrejo desmineralizadas (deCSP) y se detectó una actividad enzimática máxima de 4.41 ± 0.16 U/mL en el tercer día del cultivo. Dos proteasas (P1 y P2) con un peso molecular similar de 31 kDa se aislaron y purificaron con éxito a partir del medio que contenía deCSP de 3 días. Tanto P1 como P2 mostraron la mayor actividad de hidrólisis de gelatina a pH 6 y 60 °C. Los hidrolizados de gelatina catalizados por proteasas de Paenibacillus TKU052 se evaluaron para determinar las actividades biológicas, incluida la eliminación de radicales 2,2-difenil-1-picrilhidrazilo (DPPH), la inhibición de la enzima convertidora de angiotensina I (ACE) y las actividades prebióticas. Los hidrolizados de gelatina expresaron 31.76–43.95% de actividad depuradora de radicales DPPH y 31.58–36.84% de actividad inhibidora de ACE, que fue mayor que las de la gelatina. Los hidrolizados de gelatina también mostraron el efecto potenciador del crecimiento en Bifidobacterium bifidum BCRC 14615 con un aumento de 135.70–147.81%. En resumen, Paenibacillus sp. TKU052 podría ser una cepa potencial para utilizar desechos de concha de cangrejo para producir proteasas para la preparación de péptidos bioactivos.

Files

pdf.pdf

Files (3.5 MB)

⚠️ Please wait a few minutes before your translated files are ready ⚠️ Note: Some files might be protected thus translations might not work.
Name Size Download all
md5:b28ac8d79575028dbf6e6ab0b53ae5e5
3.5 MB
Preview Download

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
استخدام المنتجات الثانوية لتجهيز المأكولات البحرية لإنتاج البروتينات من قبل Paenibacillus sp. TKU052 وتطبيقها في تحضير الببتيدات الحيوية
Translated title (French)
Utilisation des sous-produits de la transformation des fruits de mer pour la production de protéases par Paenibacillus sp. TKU052 et leur application dans la préparation de biopeptides
Translated title (Spanish)
Utilización de subproductos de procesamiento de mariscos para la producción de proteasas por Paenibacillus sp. TKU052 y su aplicación en la preparación de biopéptidos

Identifiers

Other
https://openalex.org/W3105924976
DOI
10.3390/md18110574

Is supplement to
https://openalex.org/W4367461411 (Other)
https://openalex.org/W4313407751 (Other)
https://openalex.org/W3172701770 (Other)
https://openalex.org/W3114707268 (Other)
https://openalex.org/W2914578840 (Other)
https://openalex.org/W2894369394 (Other)
https://openalex.org/W2383888215 (Other)
https://openalex.org/W2320363194 (Other)
https://openalex.org/W2041289204 (Other)
https://openalex.org/W1574682962 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Vietnam

References

  • https://openalex.org/W1485029329
  • https://openalex.org/W1778260808
  • https://openalex.org/W1969099615
  • https://openalex.org/W1976309152
  • https://openalex.org/W1987000855
  • https://openalex.org/W1994179015
  • https://openalex.org/W2005301931
  • https://openalex.org/W2013810121
  • https://openalex.org/W2028860362
  • https://openalex.org/W2031304854
  • https://openalex.org/W2032793111
  • https://openalex.org/W2033898136
  • https://openalex.org/W2069987606
  • https://openalex.org/W2074980407
  • https://openalex.org/W2077196306
  • https://openalex.org/W2097370000
  • https://openalex.org/W2100837269
  • https://openalex.org/W2126510069
  • https://openalex.org/W2170511196
  • https://openalex.org/W2242338625
  • https://openalex.org/W2274400081
  • https://openalex.org/W2277062199
  • https://openalex.org/W2304082125
  • https://openalex.org/W2313361039
  • https://openalex.org/W2559480110
  • https://openalex.org/W2565400280
  • https://openalex.org/W2592562560
  • https://openalex.org/W2755198076
  • https://openalex.org/W2762702810
  • https://openalex.org/W2767866515
  • https://openalex.org/W2771007532
  • https://openalex.org/W2793389548
  • https://openalex.org/W2793448049
  • https://openalex.org/W2896895767
  • https://openalex.org/W2900274144
  • https://openalex.org/W2912741783
  • https://openalex.org/W2915990492
  • https://openalex.org/W2922977421
  • https://openalex.org/W2939529177
  • https://openalex.org/W2949817856
  • https://openalex.org/W2952248180
  • https://openalex.org/W2975102006
  • https://openalex.org/W2975653562
  • https://openalex.org/W2977954642
  • https://openalex.org/W2980767198
  • https://openalex.org/W3004968693
  • https://openalex.org/W3009089992
  • https://openalex.org/W3012610993
  • https://openalex.org/W3026377497
  • https://openalex.org/W3034495067
  • https://openalex.org/W3088141277
  • https://openalex.org/W3090096781