Published July 22, 2020
| Version v1
Publication
Open
Dissection of enzymatic kinetics and elucidation of detailed parameters based on the <scp>Michaelis‐Menten</scp> model. Kinetic and thermodynamic connections
Creators
- 1. Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
- 2. Universidade Federal da Bahia
- 3. Universidade Estadual de Feira de Santana
Description
Abstract A computational procedure based on the numerical integration of the Michaelis‐Menten model of enzyme action, free of any restrictions of steady‐state conditions and substrate/enzyme ratios is proposed. The original Michaelis‐Menten data for invertase (Michaelis and Menten, 1913, Biochem Z. 49:333‐369) were reanalyzed. The surface and contour plots that were generated for substrate, free enzyme, complex, and product confirmed the model's usefulness. All energy potentials G and the "conformational drift parameter" δ involved in the enzymatic reactions were determined. Our findings indicate that at s o = 0.0052 M the enzyme‐substrate (ES) complex present an energy of dissociation of G E + S ➔ ES = 15.0 kJ/mol and as s o increases to 0.333 M, the G E + S ➔ ES value decreases to 5.0 kJ/mol, thereby decreasing its presence in solution. Overall, the ability to determine G and δ for each transition suggests a relationship between kinetics and thermodynamics. The analysis proposed here can be directly applied to chemical and biological situations, as well as industrial processes.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
الملخص يُقترح إجراء حسابي يعتمد على التكامل العددي لنموذج ميكايليس-مينتين لعمل الإنزيم، خالٍ من أي قيود على ظروف الحالة المستقرة ونسب الركيزة/الإنزيم. أعيد تحليل بيانات ميكايليس مينتين الأصلية للينفيرتاس (ميكايليس ومينتين، 1913، الكيمياء الحيوية Z. 49: 333-369). أكدت المخططات السطحية والكونتورية التي تم إنشاؤها للركيزة والإنزيم الحر والمعقد والمنتج فائدة النموذج. تم تحديد جميع كمونات الطاقة G و "معلمة الانجراف التوافقية" δ المشاركة في التفاعلات الأنزيمية. تشير النتائج التي توصلنا إليها إلى أنه عند س س = 0.0052 م، يقدم مركب ركيزة الإنزيم (ES) طاقة تفكك G E + S ➔ ES = 15.0 كيلو جول/مول، ومع زيادة س س إلى 0.333 م، تنخفض قيمة G E + S ➔ ES إلى 5.0 كيلو جول/مول، مما يقلل من وجودها في المحلول. بشكل عام، تشير القدرة على تحديد G و δ لكل انتقال إلى وجود علاقة بين الحركية والديناميكا الحرارية. يمكن تطبيق التحليل المقترح هنا مباشرة على الحالات الكيميائية والبيولوجية، وكذلك العمليات الصناعية.Translated Description (French)
Résumé Une procédure de calcul basée sur l'intégration numérique du modèle Michaelis‐Menten de l'action enzymatique, exempte de toute restriction des conditions d'équilibre et des rapports substrat/enzyme est proposée. Les données originales de Michaelis‐Menten pour l'invertase (Michaelis et Menten, 1913, Biochem Z. 49:333‐369) ont été réanalysées. Les tracés de surface et de contour générés pour le substrat, l'enzyme libre, le complexe et le produit ont confirmé l'utilité du modèle. Tous les potentiels d'énergie G et le « paramètre de dérive conformationnelle » δ impliqués dans les réactions enzymatiques ont été déterminés. Nos résultats indiquent qu'à s o = 0,0052 M, le complexe enzyme-substrat (ES) présente une énergie de dissociation de G E + S ➔ ES = 15,0 kJ/mol et que lorsque s o augmente à 0,333 M, la valeur de G E + S ➔ ES diminue à 5,0 kJ/mol, diminuant ainsi sa présence en solution. Dans l'ensemble, la capacité à déterminer G et δ pour chaque transition suggère une relation entre la cinétique et la thermodynamique. L'analyse proposée ici peut être directement appliquée à des situations chimiques et biologiques, ainsi qu'à des processus industriels.Translated Description (Spanish)
Resumen Se propone un procedimiento computacional basado en la integración numérica del modelo Michaelis-Menten de acción enzimática, libre de cualquier restricción de las condiciones deestado estacionario y las relaciones sustrato/enzima. Los datos originales deMichaelis-Menten para la invertasa (Michaelis y Menten, 1913, Biochem Z. 49:333-369) se volvieron a analizar. Los gráficos de superficie y contorno que se generaron para el sustrato, la enzima libre, el complejo y el producto confirmaron la utilidad del modelo. Se determinaron todos los potenciales de energía G y el "parámetro de deriva conformacional" δ involucrado en las reacciones enzimáticas. Nuestros hallazgos indican que a s o = 0.0052 M el complejo enzima-sustrato (ES) presenta una energía de disociación de G E + S ➔ ES = 15.0 kJ/mol y a medida que s o aumenta a 0.333 M, el valor de G E + S ➔ ES disminuye a 5.0 kJ/mol, disminuyendo así su presencia en solución. En general, la capacidad de determinar G y δ para cada transición sugiere una relación entre la cinética y la termodinámica. El análisis propuesto aquí se puede aplicar directamente a situaciones químicas y biológicas, así como a procesos industriales.Files
eng2.12223.pdf
Files
(16.0 kB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:fdc2aadb91cb1358d81c1689e3573f96
|
16.0 kB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- تشريح الحركية الأنزيمية وتوضيح المعلمات التفصيلية بناءً على نموذج <scp>ميكايليس مينتين</scp>. وصلات حركية وديناميكية حرارية
- Translated title (French)
- Dissection de la cinétique enzymatique et élucidation des paramètres détaillés sur la base du modèle <scp>de Michaelis‐Menten</scp>. Connexions cinétiques et thermodynamiques
- Translated title (Spanish)
- Disección de la cinética enzimática y elucidación de parámetros detallados basados en el modelo <scp>deMichaelis-Menten</scp>. Conexiones cinéticas y termodinámicas
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W3044714539
- DOI
- 10.1002/eng2.12223
References
- https://openalex.org/W1579947842
- https://openalex.org/W1869042642
- https://openalex.org/W1964096018
- https://openalex.org/W1993761556
- https://openalex.org/W1997026734
- https://openalex.org/W1998885514
- https://openalex.org/W2003554075
- https://openalex.org/W2005392755
- https://openalex.org/W2020228681
- https://openalex.org/W2033735656
- https://openalex.org/W2035832119
- https://openalex.org/W2037999126
- https://openalex.org/W2042721691
- https://openalex.org/W2045637398
- https://openalex.org/W2054979333
- https://openalex.org/W2067363505
- https://openalex.org/W2074473063
- https://openalex.org/W2091438961
- https://openalex.org/W2100971786
- https://openalex.org/W2227235582
- https://openalex.org/W2288305088
- https://openalex.org/W2318978958
- https://openalex.org/W2322939815
- https://openalex.org/W2490320418
- https://openalex.org/W2614283331
- https://openalex.org/W2755275228
- https://openalex.org/W2822420340
- https://openalex.org/W2962997475
- https://openalex.org/W2964314511
- https://openalex.org/W2968403083
- https://openalex.org/W2996722382
- https://openalex.org/W2998397027
- https://openalex.org/W3003804361