Published April 14, 2022
| Version v1
Publication
Open
Vibrational and fluorescence spectroscopy mapping structural rearrangement in edible Samia ricini (Eri) pupae proteins during ultrasound assisted extraction and their in-depth proteome profiling
- 1. Tezpur University
- 2. Banaras Hindu University
Description
Abstract The present study initially investigated the optimum conditions for maximum protein separation from edible Eri pupae using 150-400W ultrasound power within 5–30 min having a protein yield of > 50% for establishing any significant conformational and physico-chemical alterations. Results showed that 5 min of ultrasonic treatment was feasible to improve extraction yield with increasing power value, best of 250-300W with 20 min treatment. Ultrasound assisted extracted protein at 67.5, 71.4 and 76.4 J mL − 1 exhibited maximum secondary structural changes with an increase in varied disorganized structures. The temperature factor was more evident above 75°C, causing significant shifts in a Fourier transform infrared (FTIR) region of 1620–1642 cm − 1 , particularly with a deviation of intermolecular β-sheets. The Raman band intensity pattern at 2929 and 1440–1465 cm − 1 was highest in sonicated treatment at 67.5 J mL − 1 and then significantly declined. Thus, indicating cross-linkage due to the formation of new unstable intermolecular S-S bond in samples treated at 71.4 and 76.4 J mL − 1 , which explains the polarity of the microenvironment nearby hydrogen bonds, consistent with particle size and thermal characterization data. The peaks at 2014, 2168, and 2420 cm − 1 gradually disappeared with increased in ultrasonic energy input, probably depicting the development of firm 3-D network-like structures. Around 107 distinct proteins in Eri pupae assigned to 26 insect protein families were deduced via MS/MS investigation of pellet and supernatant. The outcomes will later facilitate in identifying the protein-protein interrelations accountable for functional aspects of product developed with Eri pupae protein isolate.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
الخلاصة: بحثت هذه الدراسة في البداية في الظروف المثلى للفصل الأقصى للبروتين عن الشرانق Eri الصالحة للأكل باستخدام طاقة الموجات فوق الصوتية 150-400 واط في غضون 5–30 دقيقة مع عائد بروتيني أكبر من 50 ٪ لإنشاء أي تغييرات شكلية وفيزيائية كيميائية كبيرة. أظهرت النتائج أن 5 دقائق من العلاج بالموجات فوق الصوتية كانت مجدية لتحسين إنتاجية الاستخراج مع زيادة قيمة الطاقة، أفضل من 250-300 واط مع علاج 20 دقيقة. أظهر البروتين المستخرج بمساعدة الموجات فوق الصوتية عند 67.5 و 71.4 و 76.4 جول ملليلتر -1 تغيرات هيكلية ثانوية قصوى مع زيادة في الهياكل غير المنظمة المتنوعة. كان عامل درجة الحرارة أكثر وضوحًا فوق 75 درجة مئوية، مما تسبب في تحولات كبيرة في منطقة تحويل فورييه للأشعة تحت الحمراء (FTIR) من 1620-1642 سم − 1 ، خاصة مع انحراف أوراق بيتا بين الجزيئات. كان نمط شدة نطاق رامان عند 2929 و 1440–1465 سم − 1 أعلى في العلاج بالموجات فوق الصوتية عند 67.5 جول مل − 1 ثم انخفض بشكل كبير. وبالتالي، مما يشير إلى الترابط المتقاطع بسبب تكوين رابطة S - S جديدة غير مستقرة بين الجزيئات في العينات المعالجة عند 71.4 و 76.4 J mL − 1 ، مما يفسر قطبية البيئة الدقيقة القريبة من الروابط الهيدروجينية، بما يتفق مع حجم الجسيمات وبيانات التوصيف الحراري. اختفت القمم في 2014 و 2168 و 2420 سم -1 تدريجياً مع زيادة في مدخلات الطاقة فوق الصوتية، وربما تصور تطور هياكل شبيهة بالشبكة ثلاثية الأبعاد. تم استنتاج حوالي 107 بروتينات متميزة في شرانق Eri المخصصة لـ 26 عائلة من البروتينات الحشرية من خلال فحص MS/MS للحبيبات والمواد الطافية. ستسهل النتائج لاحقًا في تحديد العلاقات المتبادلة بين البروتين والبروتين المسؤولة عن الجوانب الوظيفية للمنتج الذي تم تطويره باستخدام بروتين Eri pupae المعزول.Translated Description (French)
Résumé La présente étude a d'abord étudié les conditions optimales pour la séparation maximale des protéines des pupes d'Eri comestibles en utilisant une puissance ultrasonore de 150-400 W en 5–30 min avec un rendement en protéines > 50% pour établir toute altération conformationnelle et physico-chimique significative. Les résultats ont montré que 5 min de traitement par ultrasons étaient réalisables pour améliorer le rendement d'extraction avec une valeur de puissance croissante, au mieux de 250 à 300 W avec un traitement de 20 min. Les protéines extraites assistées par ultrasons à 67,5, 71,4 et 76,4 J mL − 1 présentaient des changements structurels secondaires maximaux avec une augmentation des structures désorganisées variées. Le facteur de température était plus évident au-dessus de 75 °C, provoquant des déplacements significatifs dans une région infrarouge à transformée de Fourier (IRTF) de 1620–1642 cm − 1 , en particulier avec une déviation des feuilles β intermoléculaires. Le profil d'intensité de la bande Raman à 2929 et 1440–1465 cm − 1 était le plus élevé dans le traitement par ultrasons à 67,5 J mL − 1, puis a diminué de manière significative. Ainsi, indiquant une réticulation due à la formation de nouvelles liaisons S-S intermoléculaires instables dans des échantillons traités à 71,4 et 76,4 J mL − 1 , ce qui explique la polarité des liaisons hydrogène proches du microenvironnement, compatible avec la taille des particules et les données de caractérisation thermique. Les pics à 2014, 2168 et 2420 cm − 1 ont progressivement disparu avec l'augmentation de l'apport d'énergie ultrasonore, illustrant probablement le développement de structures fermes en forme de réseau 3D. Environ 107 protéines distinctes dans les pupes d'Eri attribuées à 26 familles de protéines d'insectes ont été déduites par l'étude MS/MS du culot et du surnageant. Les résultats faciliteront plus tard l'identification des interrelations protéine-protéine responsables des aspects fonctionnels du produit développé avec l'isolat de protéine Eri pupae.Translated Description (Spanish)
Resumen El presente estudio investigó inicialmente las condiciones óptimas para la separación máxima de proteínas de las pupas Eri comestibles utilizando una potencia de ultrasonido de 150-400W en 5–30 minutos con un rendimiento de proteínas de > 50% para establecer cualquier alteración conformacional y fisicoquímica significativa. Los resultados mostraron que 5 minutos de tratamiento ultrasónico fueron factibles para mejorar el rendimiento de extracción con un valor de potencia creciente, mejor de 250-300 W con un tratamiento de 20 minutos. La proteína extraída asistida por ultrasonido a 67.5, 71.4 y 76.4 J mL − 1 exhibió cambios estructurales secundarios máximos con un aumento en diversas estructuras desorganizadas. El factor de temperatura fue más evidente por encima de 75 ° C, causando cambios significativos en una región infrarroja de transformada de Fourier (FTIR) de 1620-1642 cm-1 , particularmente con una desviación de las láminas β intermoleculares. El patrón de intensidad de la banda Raman a 2929 y 1440-1465 cm-1 fue más alto en el tratamiento sonicado a 67.5 J mL-1 y luego disminuyó significativamente. Por lo tanto, indica la reticulación debido a la formación de nuevos enlaces S-S intermoleculares inestables en muestras tratadas a 71.4 y 76.4 J mL − 1 , lo que explica la polaridad de los enlaces de hidrógeno cercanos al microambiente, consistente con el tamaño de partícula y los datos de caracterización térmica. Los picos en 2014, 2168 y 2420 cm-1 desaparecieron gradualmente con el aumento de la entrada de energía ultrasónica, probablemente representando el desarrollo de estructuras firmes similares a redes 3-D. Se dedujeron alrededor de 107 proteínas distintas en pupas Eri asignadas a 26 familias de proteínas de insectos mediante la investigación de MS/MS del sedimento y el sobrenadante. Los resultados facilitarán más adelante la identificación de las interrelaciones proteína-proteína responsables de los aspectos funcionales del producto desarrollado con el aislado de proteína de pupa Eri.Files
latest.pdf.pdf
Files
(1.7 MB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:5dbe0c7fea8b351824de6adc60965bd3
|
1.7 MB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- إعادة الترتيب الهيكلي لرسم الخرائط الطيفية الاهتزازية والفلورية في بروتينات الشرانق سامية ريسيني (ERI) الصالحة للأكل أثناء الاستخراج بمساعدة الموجات فوق الصوتية وتنميطها البروتيني المتعمق
- Translated title (French)
- La spectroscopie de vibration et de fluorescence cartographie le réarrangement structurel dans les protéines de pupe comestibles de Samia ricini (Eri) pendant l'extraction assistée par ultrasons et leur profil protéomique en profondeur
- Translated title (Spanish)
- Espectroscopia vibracional y de fluorescencia que mapea el reordenamiento estructural en proteínas comestibles de pupas de Samia ricini (Eri) durante la extracción asistida por ultrasonido y su perfil de proteoma en profundidad
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W4223973067
- DOI
- 10.21203/rs.3.rs-1536968/v1
References
- https://openalex.org/W1477536626
- https://openalex.org/W1623728915
- https://openalex.org/W2000896491
- https://openalex.org/W2003474261
- https://openalex.org/W2010249706
- https://openalex.org/W2011919388
- https://openalex.org/W2019040559
- https://openalex.org/W2031825371
- https://openalex.org/W2057679661
- https://openalex.org/W2103607952
- https://openalex.org/W2258496684
- https://openalex.org/W2318255762
- https://openalex.org/W2519056921
- https://openalex.org/W2522657642
- https://openalex.org/W2557556742
- https://openalex.org/W2576128717
- https://openalex.org/W2584662122
- https://openalex.org/W2740972619
- https://openalex.org/W2796723523
- https://openalex.org/W2930203377
- https://openalex.org/W2949537065
- https://openalex.org/W2973179345
- https://openalex.org/W2982568903
- https://openalex.org/W2999056861
- https://openalex.org/W2999593549
- https://openalex.org/W3026221712
- https://openalex.org/W3084140614
- https://openalex.org/W3088036528
- https://openalex.org/W3172858192
- https://openalex.org/W3208617001
- https://openalex.org/W4200280610