Published December 7, 2022
| Version v1
Publication
Open
Discovery of novel carbohydrate degrading enzymes from soda lakes through functional metagenomics
- 1. Addis Ababa University
- 2. Swedish University of Agricultural Sciences
- 3. Botswana International University of Science and Technology
Description
Extremophiles provide a one-of-a-kind source of enzymes with properties that allow them to endure the rigorous industrial conversion of lignocellulose biomass into fermentable sugars. However, the fact that most of these organisms fail to grow under typical culture conditions limits the accessibility to these enzymes. In this study, we employed a functional metagenomics approach to identify carbohydrate-degrading enzymes from Ethiopian soda lakes, which are extreme environments harboring a high microbial diversity. Out of 21,000 clones screened for the five carbohydrate hydrolyzing enzymes, 408 clones were found positive. Cellulase and amylase, gave high hit ratio of 1:75 and 1:280, respectively. A total of 378 genes involved in the degradation of complex carbohydrates were identified by combining high-throughput sequencing of 22 selected clones and bioinformatics analysis using a customized workflow. Around 41% of the annotated genes belonged to the Glycoside Hydrolases (GH). Multiple GHs were identified, indicating the potential to discover novel CAZymes useful for the enzymatic degradation of lignocellulose biomass from the Ethiopian soda Lakes. More than 73% of the annotated GH genes were linked to bacterial origins, with Halomonas as the most likely source. Biochemical characterization of the three enzymes from the selected clones (amylase, cellulase, and pectinase) showed that they are active in elevated temperatures, high pH, and high salt concentrations. These properties strongly indicate that the evaluated enzymes have the potential to be used for applications in various industrial processes, particularly in biorefinery for lignocellulose biomass conversion.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
توفر الأليفات المتطرفة مصدراً فريداً من نوعه للإنزيمات ذات الخصائص التي تسمح لها بتحمل التحويل الصناعي الصارم للكتلة الحيوية الليجنوسليلوزية إلى سكريات قابلة للتخمير. ومع ذلك، فإن حقيقة أن معظم هذه الكائنات الحية تفشل في النمو في ظل ظروف الثقافة النموذجية تحد من إمكانية الوصول إلى هذه الإنزيمات. في هذه الدراسة، استخدمنا نهج ميتاجينوم وظيفي لتحديد الإنزيمات المتحللة للكربوهيدرات من بحيرات الصودا الإثيوبية، وهي بيئات قاسية تحتوي على تنوع ميكروبي مرتفع. من بين 21000 مستنسخ تم فحصهم بحثًا عن الإنزيمات الخمسة للتحلل المائي للكربوهيدرات، تم العثور على 408 مستنسخًا إيجابيًا. أعطت السليولاز والأميلاز نسبة إصابة عالية تبلغ 1:75 و 1:280 على التوالي. تم تحديد ما مجموعه 378 جينًا مشاركًا في تحلل الكربوهيدرات المعقدة من خلال الجمع بين التسلسل عالي الإنتاجية لـ 22 مستنسخًا مختارًا وتحليل المعلوماتية الحيوية باستخدام سير عمل مخصص. ينتمي حوالي 41 ٪ من الجينات المشروحة إلى هيدرولازات الجليكوسيد (GH). تم تحديد العديد من GHs، مما يشير إلى إمكانية اكتشاف CAZymes جديدة مفيدة للتحلل الأنزيمي للكتلة الحيوية lignocellulose من بحيرات الصودا الإثيوبية. تم ربط أكثر من 73 ٪ من جينات هرمون النمو المشروحة بأصول بكتيرية، مع هالوموناس كمصدر محتمل. أظهر التوصيف الكيميائي الحيوي للإنزيمات الثلاثة من المستنسخات المختارة (الأميليز والسليولاز والبكتيناز) أنها نشطة في درجات حرارة مرتفعة ودرجة حموضة عالية وتركيزات عالية من الملح. تشير هذه الخصائص بقوة إلى أن الإنزيمات التي تم تقييمها لديها القدرة على استخدامها في التطبيقات في العمليات الصناعية المختلفة، لا سيما في المصفاة الحيوية لتحويل الكتلة الحيوية الليجنوسليلوزية.Translated Description (French)
Les extrêmophiles fournissent une source unique d'enzymes avec des propriétés qui leur permettent de supporter la conversion industrielle rigoureuse de la biomasse lignocellulosique en sucres fermentescibles. Cependant, le fait que la plupart de ces organismes ne se développent pas dans des conditions de culture typiques limite l'accessibilité à ces enzymes. Dans cette étude, nous avons utilisé une approche métagénomique fonctionnelle pour identifier les enzymes dégradant les glucides des lacs de soude éthiopiens, qui sont des environnements extrêmes abritant une grande diversité microbienne. Sur 21 000 clones criblés pour les cinq enzymes d'hydrolyse des glucides, 408 clones ont été trouvés positifs. La cellulase et l'amylase ont donné un rapport hit élevé de 1:75 et 1:280, respectivement. Au total, 378 gènes impliqués dans la dégradation des glucides complexes ont été identifiés en combinant le séquençage à haut débit de 22 clones sélectionnés et l'analyse bioinformatique à l'aide d'un flux de travail personnalisé. Environ 41 % des gènes annotés appartenaient aux Glycoside Hydrolases (GH). Plusieurs GH ont été identifiées, indiquant le potentiel de découverte de nouveaux CAZymes utiles pour la dégradation enzymatique de la biomasse de lignocellulose des lacs sodés éthiopiens. Plus de 73 % des gènes GH annotés étaient liés à des origines bactériennes, Halomonas étant la source la plus probable. La caractérisation biochimique des trois enzymes des clones sélectionnés (amylase, cellulase et pectinase) a montré qu'elles sont actives à des températures élevées, à un pH élevé et à des concentrations élevées en sel. Ces propriétés indiquent fortement que les enzymes évaluées ont le potentiel d'être utilisées pour des applications dans divers procédés industriels, en particulier dans la bioraffinerie pour la conversion de la biomasse de lignocellulose.Translated Description (Spanish)
Los extremófilos proporcionan una fuente única de enzimas con propiedades que les permiten soportar la rigurosa conversión industrial de la biomasa de lignocelulosa en azúcares fermentables. Sin embargo, el hecho de que la mayoría de estos organismos no crezcan en condiciones de cultivo típicas limita la accesibilidad a estas enzimas. En este estudio, empleamos un enfoque metagenómico funcional para identificar las enzimas que degradan los carbohidratos de los lagos de soda etíopes, que son entornos extremos que albergan una alta diversidad microbiana. De 21.000 clones examinados para las cinco enzimas hidrolizantes de carbohidratos, 408 clones resultaron positivos. La celulasa y la amilasa dieron una alta relación de aciertos de 1:75 y 1:280, respectivamente. Se identificaron un total de 378 genes involucrados en la degradación de carbohidratos complejos mediante la combinación de secuenciación de alto rendimiento de 22 clones seleccionados y análisis bioinformático utilizando un flujo de trabajo personalizado. Alrededor del 41% de los genes anotados pertenecían a las glucósido hidrolasas (GH). Se identificaron múltiples GH, lo que indica el potencial de descubrir nuevas CAZimas útiles para la degradación enzimática de la biomasa de lignocelulosa de los lagos de soda de Etiopía. Más del 73% de los genes de GH anotados estaban vinculados a orígenes bacterianos, con Halomonas como la fuente más probable. La caracterización bioquímica de las tres enzimas de los clones seleccionados (amilasa, celulasa y pectinasa) mostró que son activas a temperaturas elevadas, pH alto y altas concentraciones de sal. Estas propiedades indican claramente que las enzimas evaluadas tienen el potencial de ser utilizadas para aplicaciones en diversos procesos industriales, particularmente en biorrefinería para la conversión de biomasa de lignocelulosa.Files
pdf.pdf
Files
(1.8 MB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:8af4f8f1c7adec3de59e38aa9a87ab2e
|
1.8 MB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- اكتشاف إنزيمات جديدة تحلل الكربوهيدرات من بحيرات الصودا من خلال الميتاجينوميات الوظيفية
- Translated title (French)
- Découverte de nouvelles enzymes dégradant les glucides à partir de lacs de soude grâce à la métagénomique fonctionnelle
- Translated title (Spanish)
- Descubrimiento de nuevas enzimas degradantes de carbohidratos de lagos de soda a través de metagenómica funcional
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W4311707129
- DOI
- 10.3389/fmicb.2022.1059061
References
- https://openalex.org/W126487408
- https://openalex.org/W1485317174
- https://openalex.org/W1485657158
- https://openalex.org/W1552926456
- https://openalex.org/W1573070833
- https://openalex.org/W1620763267
- https://openalex.org/W1926343342
- https://openalex.org/W1937555938
- https://openalex.org/W1967008479
- https://openalex.org/W1970969659
- https://openalex.org/W1971375172
- https://openalex.org/W1980486269
- https://openalex.org/W1983829201
- https://openalex.org/W1992214368
- https://openalex.org/W1993402977
- https://openalex.org/W1999455925
- https://openalex.org/W2006714692
- https://openalex.org/W2009674410
- https://openalex.org/W2023124322
- https://openalex.org/W2026249699
- https://openalex.org/W2029473832
- https://openalex.org/W2036194849
- https://openalex.org/W2039424835
- https://openalex.org/W2050797904
- https://openalex.org/W2051731166
- https://openalex.org/W2063756105
- https://openalex.org/W2072799506
- https://openalex.org/W2074745628
- https://openalex.org/W2074947348
- https://openalex.org/W2080310153
- https://openalex.org/W2080583581
- https://openalex.org/W2085082618
- https://openalex.org/W2085926377
- https://openalex.org/W2087234728
- https://openalex.org/W2089223635
- https://openalex.org/W2089637248
- https://openalex.org/W2092014831
- https://openalex.org/W2095500328
- https://openalex.org/W2097585614
- https://openalex.org/W2098451738
- https://openalex.org/W2099740349
- https://openalex.org/W2102144840
- https://openalex.org/W2108929776
- https://openalex.org/W2120902911
- https://openalex.org/W2123030953
- https://openalex.org/W2144923485
- https://openalex.org/W2148269983
- https://openalex.org/W2151060130
- https://openalex.org/W2152756549
- https://openalex.org/W2168052096
- https://openalex.org/W2170551349
- https://openalex.org/W2171008023
- https://openalex.org/W2171309014
- https://openalex.org/W2284324451
- https://openalex.org/W2289731249
- https://openalex.org/W2292908001
- https://openalex.org/W2432815617
- https://openalex.org/W2509510246
- https://openalex.org/W2531567675
- https://openalex.org/W2552697611
- https://openalex.org/W2564619098
- https://openalex.org/W2583028379
- https://openalex.org/W2588199509
- https://openalex.org/W2588494416
- https://openalex.org/W2595447452
- https://openalex.org/W2615954755
- https://openalex.org/W26502398
- https://openalex.org/W2756452869
- https://openalex.org/W2762653773
- https://openalex.org/W2765127766
- https://openalex.org/W2765473117
- https://openalex.org/W2786358949
- https://openalex.org/W2801845970
- https://openalex.org/W2803099890
- https://openalex.org/W2889653019
- https://openalex.org/W2895701160
- https://openalex.org/W2896148069
- https://openalex.org/W2903709198
- https://openalex.org/W2907581332
- https://openalex.org/W2921403515
- https://openalex.org/W2964381612
- https://openalex.org/W2966052182
- https://openalex.org/W2989918325
- https://openalex.org/W2990618091
- https://openalex.org/W2995454809
- https://openalex.org/W3027801084
- https://openalex.org/W3035162991
- https://openalex.org/W3036520170
- https://openalex.org/W3048775840
- https://openalex.org/W3087293736
- https://openalex.org/W3089403884
- https://openalex.org/W3090255262
- https://openalex.org/W3093141145
- https://openalex.org/W3119385809
- https://openalex.org/W3126300532
- https://openalex.org/W3131055609
- https://openalex.org/W3131474102
- https://openalex.org/W3155272733
- https://openalex.org/W3197145895
- https://openalex.org/W3204376229
- https://openalex.org/W3208434365
- https://openalex.org/W3208814849
- https://openalex.org/W3217322837
- https://openalex.org/W384626935
- https://openalex.org/W4212932721
- https://openalex.org/W4220773259
- https://openalex.org/W4247649582
- https://openalex.org/W4283065967
- https://openalex.org/W4285043854
- https://openalex.org/W4311850667
- https://openalex.org/W659176249