Published August 1, 2020 | Version v1
Publication Metadata-only

Influence of phosphate anions on the stability of immobilized enzymes. Effect of enzyme nature, immobilization protocol and inactivation conditions

Creators

  • 1. Instituto de Catálisis y Petroleoquímica
  • 2. Autonomous University of Madrid
  • 3. Constantine 1 University
  • 4. Sharif University of Technology
  • 5. University of Bouira
  • 6. Universidade Federal do Ceará

Description

A destabilizing effect at pH 7 of sodium phosphate on several lipases immobilized via interfacial activation is shown in this work. This paper investigates if this destabilizing effect is extended to other inactivation conditions, immobilization protocols or even other immobilized enzymes (ficin, trypsin, β-galactosidase, β-glucosidase, laccase, glucose oxidase and catalase). As lipases, those from Candida antarctica (A and B), Candida rugosa and Rhizomucor miehei have been used. Results confirm the very negative effect of 100 mM sodium phosphate at pH 7.0 for the stability of all studied lipases immobilized on octyl agarose, while using glutaraldehyde-support the effect is smaller (still very significant using CALA) and in some cases the effect disappeared (e.g., using CALB). The change of the pH to 5.0 or 9.0, or the addition of 1 M NaCl reduced the negative effect of the phosphate in some instances (e.g., at pH 5.0, this negative effect is only relevant for CALB). Regarding the other enzymes, only the monomeric β-galactosidase from Aspergillus oryzae is strongly destabilized by the phosphate buffer. This way, the immobilization protocol and the inactivation conditions strongly modulate the negative effect of sodium phosphate on the stability of immobilized lipases, and this effect is not extended to other enzymes.

⚠️ This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%

Translated Description (Arabic)

يظهر في هذا العمل تأثير مزعزع للاستقرار عند درجة الحموضة 7 لفوسفات الصوديوم على العديد من إنزيمات الليباز المثبتة عن طريق التنشيط البيني. تبحث هذه الورقة في ما إذا كان هذا التأثير المزعزع للاستقرار يمتد إلى ظروف تعطيل أخرى أو بروتوكولات تثبيت أو حتى إنزيمات ثابتة أخرى (فيسين، تريبسين، β - galactosidase، β - glucosidase، لاكاز، أوكسيديز الجلوكوز وكاتالاز). كما تم استخدام الليباز، تلك من المبيضات أنتاركتيكا (A و B)، المبيضات روجوسا و Rhizomucor miehei. تؤكد النتائج التأثير السلبي للغاية لفوسفات الصوديوم 100 مللي مولار عند درجة الحموضة 7.0 لاستقرار جميع الليبازات المدروسة المثبتة على أجاروز الأوكتيل، أثناء استخدام دعم الجلوتارالدهيد، يكون التأثير أصغر (لا يزال كبيرًا جدًا باستخدام CALA) وفي بعض الحالات يختفي التأثير (على سبيل المثال، باستخدام CALB). أدى تغيير درجة الحموضة إلى 5.0 أو 9.0، أو إضافة 1 مللي كلوريد الصوديوم إلى تقليل التأثير السلبي للفوسفات في بعض الحالات (على سبيل المثال، عند درجة الحموضة 5.0، يكون هذا التأثير السلبي مناسبًا فقط لـ CALB). فيما يتعلق بالإنزيمات الأخرى، فقط مونومير β - galactosidase من Aspergillus oryzae يتم زعزعة استقراره بشدة بواسطة عازل الفوسفات. وبهذه الطريقة، فإن بروتوكول التثبيت وظروف التعطيل تعدل بقوة التأثير السلبي لفوسفات الصوديوم على استقرار الليباز المثبت، ولا يمتد هذا التأثير إلى الإنزيمات الأخرى.

Translated Description (French)

Un effet déstabilisant à pH 7 du phosphate de sodium sur plusieurs lipases immobilisées par activation interfaciale est montré dans ce travail. Cet article examine si cet effet déstabilisant est étendu à d'autres conditions d'inactivation, à des protocoles d'immobilisation ou même à d'autres enzymes immobilisées (ficine, trypsine, β-galactosidase, β-glucosidase, laccase, glucose oxydase et catalase). Comme lipases, celles de Candida antarctica (A et B), Candida rugosa et Rhizomucor miehei ont été utilisées. Les résultats confirment l'effet très négatif du phosphate de sodium 100 mM à pH 7,0 pour la stabilité de toutes les lipases étudiées immobilisées sur l'octyl agarose, tout en utilisant le support glutaraldéhyde l'effet est plus faible (toujours très significatif en utilisant CALA) et dans certains cas l'effet a disparu (par exemple, en utilisant CALB). Le changement du pH à 5,0 ou 9,0, ou l'ajout de NaCl 1 M a réduit l'effet négatif du phosphate dans certains cas (par exemple, à pH 5,0, cet effet négatif n'est pertinent que pour CALB). Concernant les autres enzymes, seule la β-galactosidase monomère d'Aspergillus oryzae est fortement déstabilisée par le tampon phosphate. De cette façon, le protocole d'immobilisation et les conditions d'inactivation modulent fortement l'effet négatif du phosphate de sodium sur la stabilité des lipases immobilisées, et cet effet n'est pas étendu à d'autres enzymes.

Translated Description (Spanish)

En este trabajo se muestra un efecto desestabilizador a pH 7 del fosfato de sodio sobre varias lipasas inmovilizadas a través de la activación interfacial. Este trabajo investiga si este efecto desestabilizador se extiende a otras condiciones de inactivación, protocolos de inmovilización o incluso otras enzimas inmovilizadas (ficina, tripsina, β-galactosidasa, β-glucosidasa, lacasa, glucosa oxidasa y catalasa). Como lipasas se han utilizado las de Candida antarctica (A y B), Candida rugosa y Rhizomucor miehei. Los resultados confirman el efecto muy negativo del fosfato de sodio 100 mM a pH 7.0 para la estabilidad de todas las lipasas estudiadas inmovilizadas en octil agarosa, mientras que con el soporte de glutaraldehído el efecto es menor (aún muy significativo con CALA) y en algunos casos el efecto desapareció (por ejemplo, con CALB). El cambio del pH a 5.0 o 9.0, o la adición de NaCl 1 M redujo el efecto negativo del fosfato en algunos casos (por ejemplo, a pH 5.0, este efecto negativo solo es relevante para CALB). Con respecto a las otras enzimas, solo la β-galactosidasa monomérica de Aspergillus oryzae está fuertemente desestabilizada por el tampón fosfato. De esta manera, el protocolo de inmovilización y las condiciones de inactivación modulan fuertemente el efecto negativo del fosfato de sodio sobre la estabilidad de las lipasas inmovilizadas, y este efecto no se extiende a otras enzimas.

Additional details

Additional titles

Translated title (Arabic)
تأثير أنيون الفوسفات على استقرار الإنزيمات الجامدة. تأثير طبيعة الإنزيم وبروتوكول التثبيت وظروف التعطيل
Translated title (French)
Influence des anions phosphate sur la stabilité des enzymes immobilisées. Effet de la nature de l'enzyme, du protocole d'immobilisation et des conditions d'inactivation
Translated title (Spanish)
Influencia de los aniones fosfato sobre la estabilidad de las enzimas inmovilizadas. Efecto de la naturaleza enzimática, protocolo de inmovilización y condiciones de inactivación

Identifiers

Other
https://openalex.org/W3007141223
DOI
10.1016/j.procbio.2020.02.025

Is supplement to
https://openalex.org/W4322505056 (Other)
https://openalex.org/W4220879675 (Other)
https://openalex.org/W2779039214 (Other)
https://openalex.org/W2377144723 (Other)
https://openalex.org/W2372846348 (Other)
https://openalex.org/W2351702666 (Other)
https://openalex.org/W2037547357 (Other)
https://openalex.org/W2022670887 (Other)
https://openalex.org/W2003189828 (Other)
https://openalex.org/W1999210020 (Other)

GreSIS Basics Section

Is Global South Knowledge
Yes
Country
Algeria

References

  • https://openalex.org/W1584350616
  • https://openalex.org/W1595615359
  • https://openalex.org/W1781120710
  • https://openalex.org/W1904474791
  • https://openalex.org/W1967207905
  • https://openalex.org/W1969172212
  • https://openalex.org/W1970167335
  • https://openalex.org/W1972820224
  • https://openalex.org/W1976464947
  • https://openalex.org/W1980461645
  • https://openalex.org/W1981235250
  • https://openalex.org/W1987990325
  • https://openalex.org/W1988341427
  • https://openalex.org/W1988739550
  • https://openalex.org/W1995055376
  • https://openalex.org/W2002142735
  • https://openalex.org/W2004496729
  • https://openalex.org/W2006591992
  • https://openalex.org/W2009349362
  • https://openalex.org/W2015114579
  • https://openalex.org/W2018211654
  • https://openalex.org/W2022115264
  • https://openalex.org/W2024289316
  • https://openalex.org/W2024633716
  • https://openalex.org/W2025212708
  • https://openalex.org/W2028306279
  • https://openalex.org/W2033495093
  • https://openalex.org/W2035028399
  • https://openalex.org/W2036414218
  • https://openalex.org/W2039097951
  • https://openalex.org/W2040172877
  • https://openalex.org/W2046153401
  • https://openalex.org/W2046185836
  • https://openalex.org/W2047834391
  • https://openalex.org/W2048363942
  • https://openalex.org/W2048601853
  • https://openalex.org/W2048830170
  • https://openalex.org/W2055133533
  • https://openalex.org/W2056526417
  • https://openalex.org/W2061208926
  • https://openalex.org/W2061498308
  • https://openalex.org/W2065988238
  • https://openalex.org/W2071951841
  • https://openalex.org/W2073986351
  • https://openalex.org/W2075388583
  • https://openalex.org/W2081815886
  • https://openalex.org/W2085890313
  • https://openalex.org/W2086749738
  • https://openalex.org/W2088586099
  • https://openalex.org/W2096974021
  • https://openalex.org/W2111804569
  • https://openalex.org/W2122962387
  • https://openalex.org/W2142807591
  • https://openalex.org/W215249507
  • https://openalex.org/W2153756515
  • https://openalex.org/W2161973463
  • https://openalex.org/W2180880832
  • https://openalex.org/W2255017235
  • https://openalex.org/W2295374442
  • https://openalex.org/W2317370061
  • https://openalex.org/W2352705243
  • https://openalex.org/W2512784691
  • https://openalex.org/W2514467586
  • https://openalex.org/W2521739979
  • https://openalex.org/W2564195058
  • https://openalex.org/W2604125825
  • https://openalex.org/W2737486144
  • https://openalex.org/W2745975645
  • https://openalex.org/W2746868555
  • https://openalex.org/W2779039214
  • https://openalex.org/W2897608314
  • https://openalex.org/W2900088381
  • https://openalex.org/W2940143329
  • https://openalex.org/W2949188130
  • https://openalex.org/W2977516841
  • https://openalex.org/W2990139425
  • https://openalex.org/W2992079773
  • https://openalex.org/W4245503533
  • https://openalex.org/W4293247451