Published December 3, 2012
| Version v1
Publication
Open
Biophysical Characterisation of Neuroglobin of the Icefish, a Natural Knockout for Hemoglobin and Myoglobin. Comparison with Human Neuroglobin
Creators
-
Daniela Giordano1
-
Ignacio Borón2, 3, 4
-
Stefania Abbruzzetti5, 6
- Wendy Van Leuven7
-
Francesco Nicoletti8
- Flavio Forti9
-
Stefano Bruno6
-
C.‐H. Christina Cheng10
- Luc Moëns7
- Guido di Prisco1
-
Alejandro D. Nadra2, 3
-
Darío A. Estrı́n2, 3
-
Giulietta Smulevich11, 12, 8
-
Sylvia Dewilde7
-
Cristiano Viappiani5, 6
-
Cinzia Verde1
- 1. Institute of Protein Biochemistry
- 2. Fundación Ciencias Exactas y Naturales
- 3. University of Buenos Aires
- 4. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- 5. Istituto Nanoscienze
- 6. University of Parma
- 7. University of Antwerp
- 8. University of Florence
- 9. Universitat de Barcelona
- 10. University of Illinois Urbana-Champaign
- 11. Consorzio Interuniversitario Reattività Chimica e Catalisi
- 12. Polytechnic University of Bari
Description
The Antarctic icefish Chaenocephalus aceratus lacks the globins common to most vertebrates, hemoglobin and myoglobin, but has retained neuroglobin in the brain. This conserved globin has been cloned, over-expressed and purified. To highlight similarities and differences, the structural features of the neuroglobin of this colourless-blooded fish were compared with those of the well characterised human neuroglobin as well as with the neuroglobin from the retina of the red blooded, hemoglobin and myoglobin-containing, closely related Antarctic notothenioid Dissostichus mawsoni. A detailed structural and functional analysis of the two Antarctic fish neuroglobins was carried out by UV-visible and Resonance Raman spectroscopies, molecular dynamics simulations and laser-flash photolysis. Similar to the human protein, Antarctic fish neuroglobins can reversibly bind oxygen and CO in the Fe2+ form, and show six-coordination by distal His in the absence of exogenous ligands. A very large and structured internal cavity, with discrete docking sites, was identified in the modelled three-dimensional structures of the Antarctic neuroglobins. Estimate of the free-energy barriers from laser-flash photolysis and Implicit Ligand Sampling showed that the cavities are accessible from the solvent in both proteins. Comparison of structural and functional properties suggests that the two Antarctic fish neuroglobins most likely preserved and possibly improved the function recently proposed for human neuroglobin in ligand multichemistry. Despite subtle differences, the adaptation of Antarctic fish neuroglobins does not seem to parallel the dramatic adaptation of the oxygen carrying globins, hemoglobin and myoglobin, in the same organisms.
Translated Descriptions
⚠️
This is an automatic machine translation with an accuracy of 90-95%
Translated Description (Arabic)
تفتقر الأسماك الجليدية في أنتاركتيكا Chaenocephalus aceratus إلى الغلوبين المشترك بين معظم الفقاريات والهيموغلوبين والميوغلوبين، ولكنها احتفظت بالغلوبين العصبي في الدماغ. تم استنساخ هذا الجلوبين المحفوظ والإفراط في التعبير عنه وتنقيته. لتسليط الضوء على أوجه التشابه والاختلاف، تمت مقارنة السمات الهيكلية للنيوروجلوبين لهذه السمكة عديمة الدم مع تلك الموجودة في نيوروجلوبين الإنسان المميز جيدًا وكذلك مع نيوروجلوبين من شبكية العين للدم الأحمر والهيموجلوبين والميوجلوبين المحتوي على الظهريات القطبية الجنوبية ذات الصلة الوثيقة Dissostichus mawsoni. تم إجراء تحليل هيكلي ووظيفي مفصل لاثنين من الغلوبين العصبي للأسماك في أنتاركتيكا من خلال القياسات الطيفية المرئية للأشعة فوق البنفسجية والرنين رامان، ومحاكاة الديناميات الجزيئية والتحلل الضوئي بالليزر. على غرار البروتين البشري، يمكن للغلوبينات العصبية لأسماك أنتاركتيكا أن تربط الأكسجين وأول أكسيد الكربون بشكل عكسي في شكل Fe2 +، وتظهر ستة تنسيق بواسطة His البعيد في غياب الروابط الخارجية. تم تحديد تجويف داخلي كبير جدًا ومنظم، مع مواقع إرساء منفصلة، في الهياكل ثلاثية الأبعاد النموذجية للغلوبين العصبي في القارة القطبية الجنوبية. أظهر تقدير حواجز الطاقة الحرة من التحلل الضوئي بالليزر وأخذ عينات Ligand الضمنية أن التجاويف يمكن الوصول إليها من المذيب في كلا البروتينين. تشير مقارنة الخصائص الهيكلية والوظيفية إلى أن اثنين من الغلوبين العصبي لأسماك القارة القطبية الجنوبية من المرجح أن يحافظ على وربما يحسن الوظيفة المقترحة مؤخرًا للغلوبين العصبي البشري في الكيمياء المتعددة لليجاند. على الرغم من الاختلافات الطفيفة، لا يبدو أن تكيف نيوروغلوبين أسماك أنتاركتيكا يوازي التكيف الدرامي للغلوبين الحامل للأكسجين، الهيموغلوبين والميوغلوبين، في نفس الكائنات الحية.Translated Description (French)
Le poisson de glace antarctique Chaenocephalus aceratus manque des globines communes à la plupart des vertébrés, de l'hémoglobine et de la myoglobine, mais a conservé la neuroglobine dans le cerveau. Cette globine conservée a été clonée, surexprimée et purifiée. Pour mettre en évidence les similitudes et les différences, les caractéristiques structurelles de la neuroglobine de ce poisson à sang incolore ont été comparées à celles de la neuroglobine humaine bien caractérisée ainsi qu'à la neuroglobine de la rétine du notothénioïde antarctique Dissostichus mawsoni à sang rouge, contenant de l'hémoglobine et de la myoglobine, étroitement apparenté. Une analyse structurelle et fonctionnelle détaillée des deux neuroglobines de poissons de l'Antarctique a été réalisée par spectroscopies UV-visible et Raman par résonance, simulations de dynamique moléculaire et photolyse par flash laser. Semblables à la protéine humaine, les neuroglobines de poissons de l'Antarctique peuvent se lier de manière réversible à l'oxygène et au CO sous la forme Fe2+ et montrer une six-coordination par His distal en l'absence de ligands exogènes. Une très grande cavité interne structurée, avec des sites d'amarrage discrets, a été identifiée dans les structures tridimensionnelles modélisées des neuroglobines antarctiques. L'estimation des barrières d'énergie libre provenant de la photolyse par flash laser et de l'échantillonnage implicite de ligands a montré que les cavités sont accessibles à partir du solvant dans les deux protéines. La comparaison des propriétés structurelles et fonctionnelles suggère que les deux neuroglobines de poissons de l'Antarctique ont probablement préservé et peut-être amélioré la fonction récemment proposée pour la neuroglobine humaine en multi-chimie des ligands. Malgré des différences subtiles, l'adaptation des neuroglobines des poissons de l'Antarctique ne semble pas parallèle à l'adaptation dramatique des globines porteuses d'oxygène, l'hémoglobine et la myoglobine, dans les mêmes organismes.Translated Description (Spanish)
El pez hielo antártico Chaenocephalus aceratus carece de las globinas comunes a la mayoría de los vertebrados, hemoglobina y mioglobina, pero ha retenido la neuroglobina en el cerebro. Esta globina conservada ha sido clonada, sobreexpresada y purificada. Para resaltar las similitudes y diferencias, las características estructurales de la neuroglobina de este pez de sangre incolora se compararon con las de la neuroglobina humana bien caracterizada, así como con la neuroglobina de la retina del nototenoide antártico Dissostichus mawsoni de sangre roja, hemoglobina y mioglobina estrechamente relacionado. Se llevó a cabo un análisis estructural y funcional detallado de las dos neuroglobinas de peces antárticos mediante espectroscopías Raman UV-visible y de resonancia, simulaciones de dinámica molecular y fotólisis por destello láser. Al igual que la proteína humana, las neuroglobinas de los peces antárticos pueden unirse reversiblemente al oxígeno y al CO en la forma Fe2+, y mostrar una coordinación de seis por His distal en ausencia de ligandos exógenos. Se identificó una cavidad interna muy grande y estructurada, con sitios de acoplamiento discretos, en las estructuras tridimensionales modeladas de los neuroglobinos antárticos. La estimación de las barreras de energía libre de la fotólisis con láser y el muestreo implícito de ligandos mostró que las cavidades son accesibles desde el disolvente en ambas proteínas. La comparación de las propiedades estructurales y funcionales sugiere que las dos neuroglobinas de los peces antárticos probablemente conservaron y posiblemente mejoraron la función propuesta recientemente para la neuroglobina humana en la multichímica de ligandos. A pesar de las diferencias sutiles, la adaptación de las neuroglobinas de los peces antárticos no parece ser paralela a la adaptación dramática de las globinas transportadoras de oxígeno, hemoglobina y mioglobina, en los mismos organismos.Files
journal.pone.0044508&type=printable.pdf
Files
(510.3 kB)
| Name | Size | Download all |
|---|---|---|
|
md5:c1c46d7065d8199b566a2ab499b50184
|
510.3 kB | Preview Download |
Additional details
Additional titles
- Translated title (Arabic)
- التوصيف الفيزيائي الحيوي للغلوبين العصبي للسمك الجليدي، ضربة قاضية طبيعية للهيموغلوبين والميوغلوبين. مقارنة مع Neuroglobin البشري
- Translated title (French)
- Biophysical Characterisation of Neuroglobin of the Icefish, a Natural Knockout for Hemoglobin and Myoglobin. Comparaison avec la neuroglobine humaine
- Translated title (Spanish)
- Caracterización biofísica de la neuroglobina del pez hielo, un knockout natural para la hemoglobina y la mioglobina. Comparación con la neuroglobina humana
Identifiers
- Other
- https://openalex.org/W2043658434
- DOI
- 10.1371/journal.pone.0044508
References
- https://openalex.org/W1496830289
- https://openalex.org/W1578769703
- https://openalex.org/W1964521153
- https://openalex.org/W1974297725
- https://openalex.org/W1976195668
- https://openalex.org/W1976898303
- https://openalex.org/W1978126416
- https://openalex.org/W1980848629
- https://openalex.org/W1982170899
- https://openalex.org/W1983196968
- https://openalex.org/W1984526892
- https://openalex.org/W1988419187
- https://openalex.org/W1989314193
- https://openalex.org/W1991430178
- https://openalex.org/W1994382058
- https://openalex.org/W1995580508
- https://openalex.org/W1999205445
- https://openalex.org/W2009042689
- https://openalex.org/W2011462182
- https://openalex.org/W2017907872
- https://openalex.org/W2018252877
- https://openalex.org/W2019084813
- https://openalex.org/W2022276644
- https://openalex.org/W2026669015
- https://openalex.org/W2032252017
- https://openalex.org/W2035799882
- https://openalex.org/W2042057179
- https://openalex.org/W2043656884
- https://openalex.org/W2044866035
- https://openalex.org/W2047189088
- https://openalex.org/W2053384651
- https://openalex.org/W2053678862
- https://openalex.org/W2054586250
- https://openalex.org/W2054821773
- https://openalex.org/W2058284268
- https://openalex.org/W2065283382
- https://openalex.org/W2068124482
- https://openalex.org/W2072957942
- https://openalex.org/W2073341982
- https://openalex.org/W2076936692
- https://openalex.org/W2083352116
- https://openalex.org/W2086187832
- https://openalex.org/W2089993404
- https://openalex.org/W2093381148
- https://openalex.org/W2094759883
- https://openalex.org/W2096118264
- https://openalex.org/W2102913693
- https://openalex.org/W2116443690
- https://openalex.org/W2116807741
- https://openalex.org/W2117845151
- https://openalex.org/W2123582509
- https://openalex.org/W2123971049
- https://openalex.org/W2126549678
- https://openalex.org/W2128317973
- https://openalex.org/W2136017921
- https://openalex.org/W2140899067
- https://openalex.org/W2143835801
- https://openalex.org/W2145918518
- https://openalex.org/W2158832908
- https://openalex.org/W2161131578
- https://openalex.org/W2163122065
- https://openalex.org/W2168327701
- https://openalex.org/W2279317831
- https://openalex.org/W2619506
- https://openalex.org/W4236819860
- https://openalex.org/W78586248